Estrutura de peroxidases, funções e tipos

As Peroxidases São principalmente hemoproteínas com atividade enzimática que catalisa a oxidação de uma ampla variedade de substratos orgânicos e inorgânicos usando peróxido de hidrogênio ou outras substâncias relacionadas.

Em seu sentido mais amplo, o termo "peroxidase" inclui enzimas como NAD- e NADP-butxidases, ácidos grax-butxidase, citocromo-butxidases, glutationa-butxidases e muitas outras enzimas não específicas.

Diagrama de um dependente de bainha, mas peróxido

No entanto, é mais comumente usado para se referir às enzimas inespecíficas de diferentes fontes que têm atividade oxidante e que usam peróxido de hidrogênio e outros substratos para catalisar suas reações de redução de óxido.

"Hemo-butxidases" são extremamente comuns de natureza. Eles são encontrados em animais, plantas superiores, leveduras, fungos e bactérias.

Nos mamíferos, estes são produzidos por leucócitos, útero, baço e fígado, glândulas salivares, paredes de estômago, pulmões, glândulas tireoidianas e outros tecidos.

Nas plantas, as espécies de plantas mais ricas em peroxidases são o rabanete picante e a figueira. A peroxidase purificada do rabanete picante foi extensivamente estudada e usada para vários propósitos em bioquímica experimental e bioquímica.

Nas células eucarióticas, essas enzimas importantes geralmente estão dentro.

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Estrutura

Apesar da pequena homologia que existe entre os diferentes tipos de peroxidases, foi determinado que sua estrutura secundária e a maneira como é organizada é bastante preservada entre as diferentes espécies.

Existem algumas exceções, mas a maioria das peroxidases são glicoproteínas e acredita -se que os carboidratos contribuam para sua estabilidade em comparação com altas temperaturas.

Essas proteínas têm pesos moleculares que variam de 35 a 150 kDa, o que é equivalente a aproximadamente 250 e 730 aminoácidos.

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Com exceção da mieloperoxidase, todas as moléculas desse tipo contêm em sua estrutura um grupo Hemo que em repouso apresenta um átomo de ferro no estado de oxidação Fe+3. As plantas têm um grupo protético conhecido como Ferroporfirina xi.

As peroxidases têm dois domínios estruturais que "cercam" o grupo Hemo e cada um desses domínios é o produto da expressão de um gene que sofreu um evento de duplicação. Essas estruturas são compostas de mais de 10 salas alfa unidas por loops e voltas polipeptídicas.

A dobra adequada da molécula parece depender da presença de desperdício preservado de glicina e prolina, bem como um resíduo de ácido aspártico e outra arginina que forma uma ponte salina entre eles que conecta os dois domínios estruturais.

Funções

A principal função das enzimas peroxidase é a remoção do peróxido de hidrogênio do ambiente celular, que pode ocorrer por diferentes mecanismos e que podem representar ameaças sérias à estabilidade intracelular.

No entanto, nesse processo de remoção dessa espécie reativa de oxigênio (na qual o oxigênio tem um estado de oxidação intermediário), as peroxidases usam a capacidade de oxidação dessa substância para cumprir outras funções importantes para o metabolismo.

Nas plantas, essas proteínas são uma parte importante dos processos de lignificação e mecanismos de defesa em patógenos infectados com danos físicos ou físicos.

No contexto científico, surgiram novas aplicações para peroxidases e, entre elas.

Em termos analíticos e de diagnóstico, a peroxidase de rabanete picante é talvez a enzima mais usada para a preparação de anticorpos conjugados que são usados ​​para testes de absorção imunológica, como o ELISA (do inglês "Ensaio imunossorvente ligado a enzimas") e também para a determinação de vários tipos de compostos.

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Mecanismo de ação

O processo catalítico de peroxidases ocorre através de etapas seqüenciais que começam com a interação entre o local ativo da enzima e o peróxido de hidrogênio, que oxida o átomo de ferro no grupo Hemo e gera um composto intermediário instável conhecido como composto I (COI).

A proteína oxidada (COI) possui um grupo Hemo com um átomo de ferro que passou do estado de oxidação III para o estado IV e, para esse processo, o peróxido de hidrogênio na água para a água foi reduzido.

O composto I é capaz de oxidar um substrato de doador de elétrons, formando um substrato radical e se tornando uma nova espécie química conhecida como composto II (COII), que é subsequentemente reduzida por uma segunda molécula de substrato, regenerando o ferro no estado III e produzindo outro radical.

Pessoal

-De acordo com o organismo

As peroxidases são agrupadas em três classes, dependendo do organismo onde estão:

- Classe I: peroxidases procarióticas intracelulares.

- Classe II: peroxidases fúngicas extracelulares.

- Classe III: peroxidases vegetais secretas.

Ao contrário das proteínas da classe I, as das classes II e III têm em suas estruturas pontes de dissulamento construídas entre os resíduos de cisteína, o que lhes dá uma rigidez consideravelmente maior.

As proteínas das classes II e III também diferem das da classe I, nas quais geralmente têm glicosilações em sua superfície.

-De acordo com o site ativo

Falando mecanicista, peroxidases também podem ser categorizadas de acordo com a natureza dos átomos encontrados em seu centro catalítico. Dessa forma, hemoperoxidases (as mais comuns), vanadium-haloproxidases e outras foram descritas.

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Hemoperoxidases

Como já mencionado, essas peroxidases têm um grupo protético em seu centro catalítico conhecido como Grupo Hemo. O átomo de ferro neste local é coordenado por quatro ligações com átomos de nitrogênio.

Vanadio-halperoxidases

Em vez de um grupo Hemo, Vanadio-Waterperoxidases tem vanadato como um grupo protético. Essas enzimas foram isoladas de organismos marinhos e alguns fungos terrestres.

O vanádio neste grupo é coordenado por três oxigenos não proteicos, um nitrogênio a partir de um resíduo de histidina e um nitrogênio de uma ligação azid.

Outras peroxidases

Neste grupo, muitas Haryperoxidases bacterianas que possuem grupos protéticos que não Hemo ou Vanadium são categorizados. Neste grupo, também existem peroxidase glutationa.

Referências

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