LIPASA CARACATERÍSTICA, Estrutura, tipos, funções

As lipasas Eles constituem uma grande família de enzimas capazes de catalisar a hidrólise das ligações éstres presentes em substratos como triglicerídeos, fosfolipídios, ésteres de colesterol e algumas vitaminas.

Eles estão presentes praticamente em todos os reinos da vida, tanto em microorganismos quanto em bactérias e leveduras, como em plantas e animais; Em cada tipo de organismo, essas enzimas têm propriedades e características especiais que as diferenciam.

Representação gráfica da estrutura molecular de uma lipase (Fonte: Jawahar Swaminathan e MSD da equipe do Instituto Europeu de Bioinformática [Domínio Público] via Wikimedia Commons)

Dependendo do tipo de classificação, a distinção pode ser feita entre as lipasas "verdadeiras", também conhecidas como lipas triacilglicerol e outras enzimas com atividade lipolítica semelhante, como fosfolipases, esterol esterol e retinil-pico de site.

O primeiro relatório publicado da sequência de uma lipase enzimática foi a de De Caro e colaboradores em 1981, que estudou o triacilglicerol lipasa pancreatic of Pigs. Estudos subsequentes demonstraram a existência de muitas outras lipases sistêmicas em organismos vivos.

As lipases mais importantes nos animais são lipases digestivas produzidas pelo pâncreas e pelo fígado, que participam do metabolismo das gorduras consumidas na dieta regularmente e, portanto, têm implicações fisiológicas importantes de vários pontos de vista.

Atualmente, essas enzimas não são apenas estudadas para fins clínicos e/ou metabólicos, mas também produzem industrialmente para fins comerciais para processamento de alimentos e outros produtos e podem ser obtidos do cultivo de microorganismos especiais.

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 Caracteristicas

Lipasas são proteínas solúveis em água e catalisam reações hidrolíticas em substratos insolúveis. Eles são encontrados na natureza em um equilíbrio entre sua forma ativa e sua forma inativa e ativação ou inativação depende de diferentes fatores internos internos.

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Eles pertencem à superfamília da enzima da hidrolisase com dobras α/β, onde tapetes, thiotestee, algumas proteases e peroxidases, defalus e outras hidrolases intracelulares também são classificadas.

As lipases são codificadas por genes que pertencem a uma família que inclui os genes de codificação da lipase pancreática, lipase hepática, lipase lipoproteica, lipase endotelial e fosfatidilseina fosfolipase A1.

Mecanismo catalítico

Alguns autores propõem que a forma de catálise que essas enzimas possuam seja análoga à das proteases, que está relacionada à presença de três resíduos especiais de aminoácidos no local ativo.

O mecanismo de hidrólise implica a formação de um complexo enzimático-substrato (lipase: triglicerídeo), subsequentemente a formação de um intermediário hemiacetal e, em seguida, a liberação de um diacilglicerídeo e um ácido graxo.

A última etapa da hidrólise, a liberação de ácidos graxos do local ativo, ocorre por um modelo conhecido como modelo "Catapult", que implica que, após o clivaje ou a ruptura da ligação éster, o ácido graxo é rapidamente expulso do local Catalítico.

Especificidade do substrato

Lipases podem ser específicas e diferenciar entre substratos, como triglicerídeos, diacilglicerídeos, monoglicerídeos e fosfolipídios.  Alguns são específicos em ácidos graxos, isto é, com relação ao seu comprimento, seu grau de saturação, etc.

Eles também podem ser seletivos em termos da região em que a hidrólise catalisa, isso significa que eles podem ter especificidade posicional em relação ao local ao qual as moléculas de ácidos graxos são unidos ao esqueleto de glicerol (em qualquer um dos três carbonos).

Estrutura

Além dos outros membros da família enzimática à qual pertencem, as lipases são caracterizadas por uma topologia composta por α e folhas banhadas β. O local catalítico dessas enzimas é geralmente composto por uma tríade de aminoácidos: serina, ácido aspártico ou glutâmico e histidina.

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A maioria das lipases são glicoproteínas que, dependendo do tamanho da porção de carboidratos, têm entre 50 e 70 kDa peso molecular.

Lipase pancreática humana

Possui 449 resíduos de aminoácidos e dois domínios separados: um N-terminal, onde o local catalítico e a dobra característica das hidrolases (α/β) e outro terminal C, menor e menor e considerado "auxiliar", com uma estrutura chamado "Sandwich β".

Seu peso molecular está entre 45 e 53 kDa e sua atividade catalítica é maior em temperaturas próximas a 37 ° C e pH entre 6 e 10 e 10.

Funções

Dependendo do órgão em que eles estão em mamíferos, por exemplo, lipases exercem funções fisiológicas um pouco diferentes.

Como mencionado, existem lipasas específicas no pâncreas, fígado, ovários e glândulas adrenais (nos rins) e nos tecidos endoteliais.

As lipases hepáticas são responsáveis ​​pelo metabolismo das partículas lipoproteias, que são complexas formadas por lipídios e proteínas que funcionam principalmente no transporte de triglicerídeos e colesterol entre órgãos e tecidos.

Especificamente, as lipases participam da hidrólise ou liberação de ácidos graxos das moléculas de triglicerídeos contidas em lipoproteínas. Isso é necessário para extrair energia dessas moléculas ou reciclá -las, usando -as como precursores na síntese de outros compostos.

Lipases endoteliais estão presentes no fígado, pulmões, tireóide e nos órgãos reprodutivos e a expressão de seus genes é regulada por diferentes citocinas. Essas enzimas também participam do metabolismo da lipoproteína.

Funções industriais

Na indústria de produção de alimentos lácteos, o uso de lipases é comum para hidrolisando as gorduras presentes no leite, que tem efeitos diretos na "potenciação" do sabor em queijos, cremes e outros produtos lácteos.

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Eles também são usados ​​na fabricação de outros produtos alimentícios, especialmente durante a fermentação, a fim de melhorar o sabor e a "digestibilidade" de algumas refeições de preparação de alimentos.

Longe da indústria de alimentos, o uso de lipases de origem microbiana é popular na formulação de detergentes e substâncias gerais de limpeza, o que diminui os efeitos deletérios no ambiente que implica a enorme carga química presente nos produtos de limpeza convencionais.

Referências

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