Isomerase o que é, funções, nomenclatura, tipos

As Isomerase Eles são uma classe de enzimas envolvidas no re-arglo estrutural ou posicional de isômeros e estereoisômeros de diferentes moléculas. Eles estão praticamente presentes em todos os organismos celulares que cumprem as funções em vários contextos.

As enzimas desta classe atuam em um único substrato, embora algumas possam estar covalentemente associadas a cofatores, íons, entre outros. A reação geral, portanto, pode ser vista da seguinte maneira:

X-y → y-x

As reações catalisadas por essas enzimas implicam uma reorganização interna dos links, o que pode significar mudanças na posição de grupos funcionais, na posição de ligações duplas entre carbonos, entre outros, sem alterações na fórmula molecular do substrato.

A isomerase cumpre várias funções em uma variedade de processos biológicos, dentro dos quais é possível incluir rotas metabólicas, divisão celular, replicação de DNA, para citar alguns.

A isomerase foram as primeiras enzimas usadas industrialmente para a produção de xaropes e outros alimentos açucarados, graças à sua capacidade de intercontiar os isômeros de diferentes tipos de carboidratos.

Processos biológicos nos quais as isômeros participam

As isomerases participam de vários processos celulares vitais. Entre os mais proeminentes estão a replicação e a embalagem do DNA, catalisadas pelas topoisomerases. Esses eventos são cruciais para a replicação do ácido nucleico, bem como para sua condensação antes da divisão celular.

A glicólise, uma das rotas metabólicas centrais da célula, inclui pelo menos três enzimas isômeras, a saber: isomerase fosfoglucose, isomerase triosa-fosfato e fosfoglicerato mutasa.

A conversão de UDP-galactose em UDP-glucosa no caminho do catabolismo da galactose é alcançada pela ação de uma efemerase. Nos humanos, essa enzima é conhecida como UDP-Glucosa 4-Epimerasa.

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O dobramento de proteínas é um processo essencial para o funcionamento de muitas enzimas na natureza. A enzima isomease de proteínas-disulfeto de proteínas participa da dobragem de proteínas que contêm pontes dissulfeto, modificando sua posição nas moléculas usadas como substrato.

Funções das isomerasas

La función principal de las enzimas pertenecientes a la clase de las isomerasas puede verse como la de la transformación de un sustrato a través de un pequeño cambio estructural, con el fin de hacerlo susceptible a un procesamiento ulterior por enzimas aguas abajo en una ruta metabólica, por exemplo.

Um exemplo de isomerização é a mudança do grupo fosfato na posição 3 para carbono na posição 2 de 3-fosfoglicerato para transformá-lo em 2-fosfoglicerato, catalisado pela enzima fosfoglicerate mutase na rota glucolítica, que gera um composto de maior energia que é o substrato funcional de enolasa.

Nomenclatura

A classificação das isomerases segue as regras gerais da classificação das enzimas propostas pela Comissão Enzima (Comissão de Enzimas) Em 1961, no qual cada enzima recebe um código numérico para classificação.

A posição dos números nesse código indica cada uma das divisões ou categorias na classificação e esses números são precedidos pelas letras "EC".

Para isomerases, a primeira edição representa a classe enzimática, a segunda denota o tipo de isomerização que eles executam e o terceiro o substrato em que eles agem.

A nomenclatura da classe Isômeraft é EC.5. Possui sete subclasses, então as enzimas serão encontradas com o código da CE.5.1 para ec.5.6. Há uma sexta "subclasse" conhecida como "outras isomerases", cujo código é EC.5.99, pois inclui enzimas com várias funções isomeraosas.

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A denotação das subclasses é feita principalmente de acordo com o tipo de isomerização que essas enzimas realizam. Apesar disso, eles também podem receber nomes como racamas, epicouses, Cis-trans-Isomerases, isomerases, tautomerases, mutasas ou ciclo de isomerase.

ISOMERASAS TIPOS/SUBCLASES

Existem 7 classes de enzimas na família Isomeraft:

EC.5.1 racemas e epimerasas

Eles catalisam a formação de misturas rankic com base na posição de carbono α. Eles podem agir em aminoácidos e derivados (CE.5.1.1), em grupos e derivados hidroxiácidos (CE.5.1.2), em carboidratos e derivados (EC.5.1.3) e outros (CE.5.1.99).

EC.5.2 Cis-trans-Isomerase

Eles catalisam a conversão entre formas isoméricas Cis e Trans de diferentes moléculas.

EC.5.3 isomases intramoleculares

Essas enzimas são responsáveis ​​pela isomerização de porções internas na mesma molécula. Existem alguns que realizam reações de redução do oxidor, onde o aceitador de doadores e elétrons é a mesma molécula, portanto eles não são classificados como oxidorderases.

Eles podem agir se tornando aldose e cetosas (ec.5.3.1), em grupos ceto e enol- (EC.5.3.2), alterando a posição dos links duplos C-C (CE.5.3.3), de links de dissulfeto S-S (CE.5.3.4) e outros "oxidorreductases" (EC.5.3.99).

EC.5.4 transfrases intramoleculares (mutasas)

Essas enzimas catalisam as mudanças de posição de vários grupos dentro da mesma molécula. Eles são classificados de acordo com o tipo de grupo que "move".

Existem fosfomutas (ec.5.4.1), aqueles que transferem grupos amino (CE.5.4.2), aqueles que transferem grupos hidroxila (CE.5.4.3) e aqueles que transferem outros tipos de grupos (CE.5.4.99).

EC.5.5 liasas intramoleculares

Eles catalisam a "eliminação" de um grupo que faz parte de uma molécula, mas que ainda está covalentemente ligado a ele.

EC.5.6 isomerases que alteram a conformação macromolecular

Eles podem agir alterando a conformação dos polipeptídeos (CE.5.6.1) ou ácidos nucleicos (CE.5.6.2).

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EC.5.99 Outras isomerases

Esta subclasse reúne enzimas como a isomerase tiocianato e a isomerase de 2-hidroxyne-2-carboxilato.

Referências

1. Isomerase. Tirado de Britannica.com
2. Nelson, d. eu., & Cox, M. M. (2009). Lehninger Principles of Biochemistry. Edições Omega (5ª ed.).