Glicólise aerobia O que é, reações, intermediários glicolíticos

Glicólise aerobia O que é, reações, intermediários glicolíticos

O Glicólise aeróbica ou aeróbica É definido como o uso do excesso de glicose que não é processado pela fosforilação oxidativa em relação à formação de produtos "fermentativos", mesmo em condições de altas concentrações de oxigênio e apesar da queda no desempenho energético.

É comumente dados em tecidos com altas taxas proliferativas, cujo consumo de glicose e oxigênio é alto. Um exemplo disso são células tumorais de câncer, algumas células parasitárias do sangue de mamíferos e até as células de algumas áreas do cérebro de mamíferos.

A energia extraída pelo catabolismo da glicose é preservada na forma de ATP e NADH, que são usados ​​a jusante em várias vias metabólicas.

Durante a glicólise aeróbica, o piruvato é direcionado para o ciclo Krebs e a cadeia de transportadores de elétrons, mas também é processada por fermentativa para a regeneração de NAD+ sem produção adicional de ATP, que termina com a formação de lactato.

A glicólise aeróbica ou anaeróbica ocorre principalmente em citosol, com exceção de organismos como trigonossomatídeos, que possuem organelas glicolíticas especializadas conhecidas como glicossomas.

A glicólise é uma das vias metabólicas mais conhecidas. Foi completamente formulado na década de 1930 por Gustav Embden e Otto Meyerhof, que estudaram a rota em células musculares esqueléticas. No entanto, a glicólise aeróbica é conhecida como efeito Warburg desde 1924.

Reações de glicólise aeróbica

O catabolismo aeróbico da glicose ocorre em dez etapas catalisadas. Muitos autores consideram que essas etapas são divididas em uma fase de investimento energético, que visa aumentar o conteúdo de energia livre nos intermediários, e outra substituição e ganho de energia em forma de ATP.

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Fase de investimento energético

1-fosforilação da glicose para glicose 6-fosfato catalisado pela hexoquinase (HK). Nesta reação, é investido, para cada molécula de glicose, uma molécula ATP, que atua como um doador de grupo de fosfato. Glicose 6-fosfato (G6p) e ADP, e a reação é irreversível.

A enzima requer a formação de um MG-ATP2- para sua operação, por isso merece íons de magnésio.

2-ISSOMERIZAÇÃO DE G6P PARA FRutose 6-fosfato (F6P). Não envolve gastos energéticos e é uma reação reversível catalisada pela fosfoglucose isomerase (PGI).

Fosforilação de 3-F6p para frutose 1.6-bifosfato catalisado pela fosfofratoquinase-1 (PFK-1) (PFK-1). Uma molécula ATP é usada como doador de grupo fosfato e os produtos de reação são F1.6-bp e ADP. Graças ao seu valor de ∆G, essa reação é irreversível (como reação 1).

4 catalíticos do F1.6-bp em fosfato de di-hidroxiacetona (DHAP), uma cetose e gliceraldeído 3-fosfato (gap), uma aldosa. A enzima aldolase é responsável por essa condensação aldólica reversível.

5--a triosa-fosfato isomerase (TIM) é responsável pela interconversão do fosfato de triosas: dhap e a lacuna, sem contribuição adicional de energia.

Fase de recuperação de energia

1-a lacuna é oxidada pela gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase (GAPDH), que catalisa a transferência de um grupo de fosfato de gap para formar 1,3-bifoscglicerado. Nesta reação, duas moléculas NAD+ são reduzidas por molécula de glicose, e duas moléculas de fosfato inorgânicas são usadas.

Cada NADH produzia passes através da cadeia transportadora de elétrons e 6 moléculas de ATP são sintetizadas por fosforilação oxidativa.

A 2-fosfoglicerato quinase (PGK) transfere um grupo fosforil de 1,3-bifosfoglicerado para ADP, formando duas moléculas ATP e duas de 3-fosfoglicerato (3pg) (3pg). Este processo é conhecido como fosforilação no nível do substrato.

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As duas moléculas de ATP consumidas nas reações HK e PFK são respondidas pelo PGK nesta passagem da rota.

3-o 3pg é convertido em 2pg por Mutasa FosfoglyCerate (PGM), que catalisa o deslocamento do grupo fosforil entre carbono 3 e 2 do glicerado em duas etapas e reversivelmente. O íon magnésio também é exigido por esta enzima.

A reação de desidratação 4-A catalisada por enolasas converte o 2pg em fosfoenolpiruvato (PEP) em uma reação que não requer investimento em energia, mas gera um composto com maior potencial de energia para a transferência do grupo fosfato posteriormente.

5-finalmente, o catalisado de piruvato de quinase (PYK). Duas moléculas de ADP são usadas por molécula de glicose e 2 moléculas ATP são geradas. Pyk usa íons de potássio e magnésio.

Assim, o desempenho total energético da glicólise é de 2 moléculas ATP para cada molécula de glicose que entra na rota. Sob condições aeróbicas, a degradação completa da glicose implica obter entre 30 e 32 moléculas de ATP.

Destino de intermediários glucolíticos

Em seguida, glicólise, o piruvato é submetido a descarboxilação, produzindo CO2 e doando o grupo acetil para acetil coenzima A, que também é oxidado para CO2 no ciclo Krebs.

Os elétrons liberados durante esta oxidação são transportados para oxigênio através das reações da cadeia respiratória mitocondrial, que finalmente promove a síntese de ATP nesta organela.

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Durante a glicólise aeróbica, o excesso de piruvato produzido é processado pela enzima lactato desidrogenase, que forma lactato e regenera parte das etapas do NAD+ em glicólise, mas sem a formação de novas moléculas de ATP.

Mecanismo de lactato desidrogenase (Fonte: Jazzlw [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenças/BY-SA/4.0)] via Wikimedia Commons)

Além disso, o piruvato pode ser usado em processos anabólicos que levam à formação de aminoácidos de alanina, por exemplo, ou também podem atuar como um esqueleto para a síntese de ácidos graxos.

Como o piruvato, o produto final da glicólise, muitos dos intermediários da reação cumprem outras funções em rotas catabólicas ou anabólicas importantes para a célula.

É o caso de glicose 6-fosfato e a rota do fosfato de pentose, onde os intermediários do presente ribósio nos ácidos nucleicos são obtidos.

Referências

  1. Akram, m. (2013). Mini-revisão sobre glicólise e câncer. J. Canc. Educ., 28, 454-457.
  2. Esen, e., & Long, f. (2014). Glicólise aeróbica em osteoblastos. Curr Osteoporos Rep, 12, 433-438.