Características da Globina, Estrutura, Função e Alterações

O Globin É uma estrutura de natureza proteína organizada em forma esférica ou globular, sendo de onde seu nome vem. Essa estrutura é do tipo terciário e é caracterizada por ser complexa, pois as dobras da cadeia de aminoácidos para formar a esferoproteína. Existem vários tipos de cadeias globinas e estas foram classificadas em letras gregas: Alfa, Beta, Delta, Gamma, Epsilon e Zeta.

Os aminoácidos que compõem a estrutura primária da proteína variam de acordo com as espécies às quais pertencem (humanos ou animais). Também existem variações dentro da mesma espécie de acordo com o estado atual da vida do organismo (vida embrionária, vida fetal ou pós -nascimento).

Diferentes estruturas contendo globina em sua composição. Fontes: Wikipedia.com/Biancadescals [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenças/BY-SA/4.0)]/O uploader original foi proteinboxbot na Wikipedia inglesa. [Domínio Público]/Wikipedia.com

Informações genéticas para a síntese das várias cadeias globinas estão contidas em vários cromossomos. Por exemplo, globinas de cadeia alfa são encontradas no cromossomo 16, enquanto as informações genéticas de beta, delta, gama e epsilon estão no cromossomo 11.

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Caracteristicas

A globina faz parte de estruturas importantes do corpo, por exemplo, as mais relevantes são: hemoglobina e mioglobina.

A hemoglobina contém quatro cadeias globinas (Alfa 1 e Alfa 2) e (beta 1 e beta 2). Cada globina tem uma replicação em que protege o grupo Hemo.

Por outro lado, há mioglobina. Que tem uma estrutura menos complexa que a hemoglobina. Isso apresenta um polipeptídeo globular de faixa única organizada secundária.

Até recentemente, acreditava -se que essas eram as únicas substâncias que continham globina em seres superiores, mas hoje mais dois são conhecidos que têm globina em sua constituição: citoglobina e neuroglobina.

A citoglobina está presente na maioria dos tecidos e está especialmente localizada no tecido conjuntivo, assim como foi encontrado na retina.

Por sua vez, a neuroglobina prefere o tecido nervoso, daí seu nome. A neuroglobina foi encontrada em células nervosas cerebrais localizadas no nível do córtex cerebral, bem como em outros locais como o tálamo, o hipotálamo, o hipocampo e o cerebelo.

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No entanto, eles não são os únicos locais, porque fora do sistema nervoso pode ser encontrado em ilhotas de Langerhans do pâncreas e na retina.

Estrutura

Existem 6 tipos diferentes de cadeias de globina que são designadas com as letras do alfabeto grego: alfa (α), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) e zeta (ζ). Essas cadeias pertencem à família de globinas, mas diferem entre si no número de aminoácidos que possuem.

Esses polipeptídeos têm uma estrutura primária, secundária e terciária. A cadeia simples de aminoácidos representa a estrutura primária. Quando a corrente é enrolada formando espirais ou hélices compõem a estrutura secundária.

Se essa estrutura se dobrar muitas vezes por si mesma, forma uma estrutura globular correspondente à estrutura terciária.

Da mesma forma, eles só podem adquirir a forma quaternária quando 4 moléculas ou cadeias de globina são combinadas de forma terciária.

Isso é apresentado na estrutura complexa da hemoglobina. No entanto, na mioglobina, é diferente. Nesse caso, a Globin é apresentada como monômero, ou seja, possui uma única cadeia peptídica que é organizada em dobras, criando 8 hélices (estrutura secundária).

Tanto a hemoglobina quanto a casa de mioglobina um grupo Hemo dentro de sua estrutura complexa.

Hemoglobina

Nesta molécula, 2 cadeias alfa globinas e 2 cadeias beta são unidas. É assim que eles estão perfeitamente acoplados para abrigar o grupo Hemo em seu centro, além de ferro.

Entre essas estruturas, existem sindicatos fracos e sindicatos fortes. Nos sindicatos fracos, 19 aminoácidos participam e a união ocorre da seguinte maneira: a cadeia Alfa 1 se une à cadeia beta 2 e a cadeia Alfa 2 se junta à cadeia beta 1.

Enquanto, 35 aminoácidos e as cadeias que se juntam são: Alfa 1 Chain se une à corrente beta 1 e a cadeia Alfa 2 se une à corrente beta 2 2.

Localização das cadeias Alfa 1 e Alfa 2, Beta 1 e Beta 2 na estrutura da hemoglobina. Fonte: OpenX College [CC por 3.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenças/por/3.0)] imagem editada (traduzida para o espanhol)

Mioglobina

Na mioglobina, um grupo de proteínas globulares também está presente, mas neste caso há uma única cadeia peptídica que consiste em 153 aminoácidos. Sua disposição espacial é secundária e apresenta 8 hélices alfa.

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Essa estrutura de proteínas coloca estrategicamente aminoácidos hidrofóbicos na estrutura, enquanto os aminoácidos hidrofílicos ou polares são encontrados para fora.

Este design é perfeito para abrigar o grupo Hemo dentro (parte hidrofóbica). Isso se liga à proteína por ligações não -covalentes.

Citoglobina

Foi descoberto em 2001 e diz -se que é um tipo de hemoglobina, mas difere na medida em que é hexacoordinado, enquanto a hemoglobina e a mioglobina são pentacoordinadas. Isso tem a ver com a posição adotada pelo aminoácido de histidina próximo ao grupo Hemo.

Neuroglobina

Sua descoberta foi feita em 2000. A neuroglobina é um monômero que possui 150 aminoácidos, portanto é muito semelhante à mioglobina. A estrutura da neuroglobina tem uma semelhança entre 21 e 25% com mioglobina e hemoglobina.

Funções

Como a Globin não está sozinha no corpo, mas fazendo parte de certas estruturas, são mencionadas as funções que cada uma delas cumpre:

Hemoglobina

Está localizado dentro dos eritrócitos. É responsável por consertar e transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos. Bem como o corpo de dióxido de carbono, fazendo a rota oposta.

Mioglobina

O grupo Hemo localizado em Globin tem a função de armazenar moléculas de oxigênio para oxigenar o músculo cardíaco e o músculo esquelético.

Citoglobina

Acredita -se que esta proteína influencie a proteção da hipóxia e dos estados de estresse oxidativo nos tecidos. Também se pensa que o oxigênio arterial pode transportar para o cérebro.

Neuroglobina

Pensa -se que a neuroglobina tem a capacidade de consertar oxigênio, monóxido carbono e óxido nítrico.

No entanto, ainda não se sabe com certeza qual é a função da neuroglobina, mas acredita -se que esteja relacionada à regulação da hipóxia e da isquemia cerebral. Especialmente atuaria como um neuroprotetor.

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Como a neuroglobina possui uma estrutura semelhante à hemoglobina e mioglobina, especula -se que ela possa participar do fornecimento de oxigênio no nível neuronal. Acredita -se também que ele possa eliminar os radicais livres e o nitrogênio que ocorrem na cadeia respiratória.

Em relação ao óxido nítrico, acredita -se que elimine quando o oxigênio é normal e o produz em processos de hipóxia de não₂.

Alterações

As cadeias alfa e beta de globina são codificadas por diferentes genes localizados nos cromossomos 16 e 11, respectivamente.

Indivíduos que têm hemoglobina S (anemia falciforme ou drapanocítica) têm um defeito na cadeia beta de globina. O defeito consiste em uma substituição de bases de nitrogênio no nível do nucleotídeo número 20 do gene envolvido, onde há uma mudança de adenina por um timin.

Mutações no gene β^s do cromossomo 11 origina diferentes halopes de globinas chamados: Senegal, Camarões, Benín, Bantú ou Car e Ásia ou Árabe-Indiano.

Saber o tipo de haplótipo apresentado por pacientes com anemia falciforme é importante epidemiológico, pois permite conhecer a distribuição de diferentes haplótipos, mas também essas informações fornecem dados importantes para conhecer o prognóstico da doença.

Por exemplo: sabe -se que o halótipo Bantu é mais grave, enquanto o tipo senegal e asiático são mais brandos.

As diferenças entre um haplótipo e outra mentira na quantidade de hemoglobina f que eles possuem. Uma porcentagem maior de hemoglobina F e menor prognóstico da hemoglobina. Menos hemoglobina F e mais prognóstico pior da hemoglobina.

Essas mutações são herdadas autossomicamente junto com a mutação h hemoglobina s.

Referências

1. "Globin." Wikipedia, enciclopédia livre. 19 de outubro de 2018, 13:44 UTC. 11 de julho de 2019, 17:26, Wikipedia.org
2. “Myoglobin." Wikipedia, enciclopédia livre. 7 de julho de 2019, 21:16 UTC. 11 de julho de 2019, 20:42, Wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Halótipos do gene da beta globina nos portadores de hemoglobina s na Colômbia. 2012 biomédico; 32: 103-111. Disponível em: Scielo.org
4. Forrellat m, hernández p. Neuroglobina: novo membro da família Globinas. Rev Cuban Rev Immunol Hemother 2011; 27 (3): 291-296. Disponível em: Scielo.SLD
5. “Citoglobina." Wikipedia, enciclopédia livre. 1 de setembro de 2017, 17:26 UTC. 12 de julho de 2019, 00:28 Wikipedia.org