Características de Alanina, Estrutura, Funções, Biossíntese

O a menina (Wing) é um dos 22 aminoácidos conhecidos que compõem a estrutura das proteínas de todos os organismos, de bactérias a homens. Como o organismo pode sintetizar, isso é classificado como um aminoácido não essencial.

As proteínas têm uma estrutura básica ou primária composta por uma cadeia de aminoácidos chamada cadeia polipeptídica, nessas correntes cada aminoácido é formado por um carbono central chamado carbono α.

Estrutura química do aminoácido de alanina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

O α carbono se une a quatro grupos: um grupo amino (-NH2), um grupo carboxil (-coh), um átomo de hidrogênio (-h) e um grupo ou cadeia lateral (-R) que identifica cada aminoácido. Na cadeia lateral, os carbonos tomam sequencialmente as letras ß, γ, δ e ε.

Os aminoácidos são classificados pela polaridade de suas cadeias laterais e, portanto, existem aminoácidos polares hidrofóbicos e hidrofílicos que, por sua vez, podem ser neutros, básicos e ácidos. Alanina é um aminoácido apolar hidrofóbico e é o aminoácido mais simples após a glicina e o mais abundante na maioria das proteínas.

A alanina pode ser formada no músculo e transportada para o fígado, onde é introduzida na rota gluconeogênica, ou seja, a rota para a formação de glicose a partir de substâncias não -glucosídicas. A alanina também pode ser sintetizada no fígado através do catabolismo de triptofano e uracil e pode se degradar para formar piruvato.

Participe da síntese de triptofano, piridoxina (vitamina B6) e carne.

É usado como um suplemento dietético para melhorar o desempenho esportivo e é naturalmente encontrado em carnes de vaca, carne de porco e peixe, bem como no leite e em seus derivados e ovos. Algumas legumes, frutas e nozes também são ricos em alanina.

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Estrutura

Foi comentado anteriormente que a alanina, como todos os aminoácidos, possui um carbono α com quatro grupos unidos, sendo o grupo R R Grupo A (-CH3).

Portanto, para o pH do corpo (cerca de 7.4) O carbono α da alanina está ligado a um grupo de prótons amino (-NH3+), a um grupo carboxil que perdeu um próton (-co-), para um hidrogênio e um grupo metil (-CH3).

A maioria dos aminoácidos é ionizável para pH 7.0 e geometricamente eles podem ter isômeros, que são conhecidos como enantiômeros, que são imagens especulares, como na mão direita e esquerda.

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Em seguida, todos os aminoácidos podem ser encontrados como "casais quirais" denotados como D ou L (Dextro e Levo, respectivamente), de acordo com a posição dos átomos ao redor do carbono α.

No entanto, alanina, como na maioria dos aminoácidos.

Este aminoácido também pode ser encontrado como β-alanina, no qual o grupo amino está ligado ao seu carbono β, ou seja, ao primeiro carbono de sua cadeia lateral.

A β-alanina é encontrada no ácido pantotênico (vitamina B5) e em alguns peptídeos naturais. D-alanina é encontrada em alguns polipeptídeos que fazem parte das paredes de algumas células bacterianas.

Grupo R (Metilo, CH3)

O metil da cadeia lateral de alanina é um hidrocarboneto saturado que dá à característica hidrofóbica apolar a este aminoácido. Essa característica da alanina é comum com os outros aminoácidos desse grupo, como glicina, valina, leucina e isoleucina.

Os aminoácidos que compõem o grupo de alifáticos são aminoácidos quimicamente neutros e desempenham um papel muito importante na formação e manutenção da estrutura tridimensional das proteínas, uma vez que tendem a reagir entre si, excluindo a água.

Esses aminoácidos, incluindo alanina, contêm o mesmo número de grupos ionizáveis ​​com cargas opostas, para que não tenham carga líquida e sejam chamadas "Zwitterions ".

Funções

Como os aminoácidos mais conhecidos, a alanina é usada na síntese de peptídeos e proteínas em geral e participa do estabelecimento da estrutura do polipeptídeo e na estrutura terciária de algumas proteínas.

Outra das funções importantes da alanina é participar indiretamente no controle da glicemia:

Pode dar origem ao piruvato e vice -versa, também pode alcançar o fígado e se tornar glicose através da gliconeogênese a ser visto para circulação ou ser usado na síntese de glicogênio, conforme necessário, conforme necessário.

Alanine participa como um transportador de amônio do músculo para o fígado, pois pode ser sintetizado pela aminatória do piruvato, transportando o fígado e haja transaminação por transaminação.

Isso ocorre concomitantemente com a transformação de α-zotoglutarato em glutamato, que pode entrar no ciclo da uréia e se tornar piruvato.

Outras funções

Este aminoácido é indispensável para a síntese de triptofano e piridoxina. Embora seja quimicamente muito pouca reativa, a alanina pode ter um reconhecimento de substrato e reconhecimento de regulação enzimática.

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Uma das funções da β-alanina é a do suplemento alimentar, pois é usado como uma ajuda ergogênica do exercício. A ingestão de β-alanina aumenta a concentração de carnes (um dipéptide formado por β-alanina e histidina) no músculo esquelético, agindo como "amortecedor".

Normalmente, carnudo não contribui significativamente para a capacidade total de tampão da célula muscular e isso se deve à sua baixa concentração. A administração de β-alanina aumenta essa concentração e, portanto, a capacidade de tampão, por isso melhora a resistência diminuindo a fadiga.

Biossíntese

A síntese mais importante da alanina no corpo humano ocorre por uma aminatória redutiva do ácido pirúvico. Esta reação requer uma única etapa enzimática.

O piruvato fornece o esqueleto de carbono e o glutamato fornece o grupo amino que é transferido para o piruvato. A enzima que catalisa essa reação reversível é a alanina da transaminase.

Como resultado dessa reação, alanina e α-cetoglutarato são produzidos. Alanina pode então estar presente na gliconeogênese, glicólise e no ciclo Krebs.

Outra fonte de alanina vem da degradação do triptofano para acetil-CoA. Nesta rota, quando a enzima da quinurenina hidrolisa a quinurenina 3-hidroxi é formada por 3-hidroxi antranilato e alanina. Alanine é liberada e o Antranilato de 3-hidroxi segue a rota metabólica.

A degradação de uracil é outra fonte de alanina. Nesse caso, existe β-alanina que pode seguir várias vias metabólicas, uma delas é se tornar acetil-coa.

Degradação

Processo geral de degradação de aminoácidos

Os aminoácidos não são armazenados como carboidratos e gorduras; portanto, aqueles que são liberados durante a degradação de proteínas devem ser reutilizados para a síntese de novas proteínas e nucleotídeos.

Por outro lado, os aminoácidos podem ser degradados e seus esqueletos carbonatados podem ser usados ​​em reações catabólicas ou anabólicas.

Quando os aminoácidos são degradados, o excesso de nitrogênio amônia, que é uma substância tóxica que deve ser eliminada e o primeiro passo da degradação de aminoácidos é a eliminação do nitrogênio.

Nos mamíferos, essa degradação ocorre no fígado; Lá, todo o aminoácido que está em excesso e não pode ser usado é degradado.

Degradação de Alanina

A degradação da alanina ocorre pela conversão de alanina em piruvato. Essa reação é catalisada pela transaminase alanina e requer a presença de α-zotoglutarato como aceitador do grupo amino e a subsequente formação de glutamato; É uma reação reversível.

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Essas reações de formação de alanina de piruvato e degradação de alanina para formar piruvato fazem parte de um ciclo que envolve músculo esquelético e fígado.

O fígado leva glicose ao músculo e músculo, através da glicólise, converte a glicose em piruvato para gerar ATP; Este piruvato pode entrar na síntese de alanina, que pode ser derramada na torrente circulatória e retorna ao fígado que o faz novamente com o piruvato, o que entra na gluconeogênese para formar glicose.

Se necessário, o ciclo é repetido. No fígado, a produção de piruvato a partir de alanina gera íons de amônio que olham para a glutamina e o glutamato e eles entram no ciclo da uréia. Então a uréia é eliminada pela urina.

Alanina, glicina, cisteína, serina e treonina são aminoácidos glicogênicos, uma vez que sua degradação pode dar origem a piruvato, α-zetoglutarato, succinil-CoA, para fumarato ou oxalacetato, todos os precursores glucogênicos da glicose.

Alimentos ricos em alanina

As principais fontes de aminoácidos são carnes magras, peixes, mariscos, ovos e laticínios, no entanto, a alanina também é encontrada em muitos alimentos de origem vegetal. Exemplo de alimentos ricos em Alanina são:

- Carnes como vaca, carne de porco, ovelha, frango, peru, coelho, peixe; Ovos, leite e derivados.

- Frutas secas, como avelãs, nozes, castanhas, amêndoas e amendoins, são fontes de alanina.

- Coco, abacate, aspargo, berinjela, mandioca ou mandioca, beterraba, cenoura e batata -doce.

- Legumes como milho, feijão e ervilhas.

- Cereais como arroz, centeio, trigo, cacau, aveia e centeio.

Referências

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