Tubulina

O que é tubulina?

O Tubulina É uma proteína globular dimérica formada por dois polipeptídeos: alfa tubulina e beta. Eles são organizados na forma de um tubo para dar origem aos microtúbulos, que juntamente com os microfilamentos de actina e os filamentos intermediários constituem o citoesqueleto.

Os microtúbulos são encontrados em diferentes estruturas biológicas indispensáveis, como o flagelo dos espermatozóides, as prolongamentos dos organismos ciliados, os cílios da traquéia e dos tubos de Falópio, entre outros.

Além disso, as estruturas que formam a tubulina funcionam como rotas de transporte - análogas às trilhas de um trem e organelas dentro da célula. O deslocamento de substâncias e estruturas é possível graças às proteínas motoras associadas a microtúbulos, chamados cinesina e diein.

Características da tubulina

Subunidades

As subunidades da tubulina são 55.000 heterodímeros de Daltons e são os blocos estruturais dos microtúbulos. A tubulina é encontrada em todos os organismos eucarióticos e tem sido altamente preservada no curso da evolução.

Dímero

O dímero é composto por dois polipeptídeos chamados alfa e beta tubulina. Estes são polimerizados para formar os microtúbulos, que consistem em treze protofilamentos organizados em paralelo na forma de um tubo oco.

Uma das características mais relevantes dos microtúbulos é a polaridade da estrutura. Em outras palavras, os dois extremos do microtúbulo não são os mesmos: uma extremidade é chamada de final rápida ou "mais", e o outro é lento ou "menos" de crescimento lento.

A polaridade é importante, pois determina a direção do movimento ao longo do microtúbulo. DiMer da tubulina é capaz de polimerizar e despolarizar em ciclos de montagem rápida. Este fenômeno também ocorre nos filamentos de actina.

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Tubulina gama

Há um terceiro tipo de subunidade: é a tubulina gama. Isso não faz parte dos microtúbulos e está localizado nos centros; No entanto, participe da nucleação e formação de microtúbulos.

Alfa e beta tubulina

As subunidades alfa e beta estão fortemente associadas a formar um heterodímero complexo. De fato, a interação do complexo é tão intensa que não é dissociada em condições normais.

Essas proteínas são formadas por 550 aminoácidos, principalmente ácidos. Embora as tubulinas alfa e beta sejam bastante semelhantes, elas são codificadas por genes diferentes.

Na tubulina alfa, você pode encontrar resíduos de aminoácidos com um grupo acetil, dando propriedades diferentes nos flagelos celulares.

Cada subunidade de tubulina está associada a duas moléculas: na tubulina alfa, o GTP não é reversível e a hidrólise do composto não ocorre, enquanto o segundo local de ligação na beta tubulina, une reversivelmente o GTP e hidrolisa.

A hidrólise de GTP resulta em um fenômeno chamado "instabilidade dinâmica", onde os microtúbulos experimentam crescimento e diminuição dos ciclos, dependendo da velocidade do vício em tubulina e da velocidade da hidrólise GTP.

Este fenômeno se traduz em uma alta taxa de substituição de microtúbulos, onde a meia -vida da estrutura é de apenas alguns minutos.

Funções de tubulina

Citoesqueleto

Os diferentes componentes do citoesqueleto têm várias funções, mas entre os mais proeminentes estão a organização interna das estruturas citosólicas

As subunidades alfa e beta da tubulina são polimerizadas para dar origem aos microtúbulos, que fazem parte do citoesqueleto.

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Além dos microtúbulos, o citoesqueleto é composto por dois elementos estruturais adicionais: microfilamentos de actina de aproximadamente 7 nm e os filamentos intermediários de 10 a 15 nm de diâmetro.

O citoesqueleto é a estrutura da célula, ele suporta e mantém a forma de célula. No entanto, a membrana e os compartimentos subcelulares não são estáticos e são encontrados em movimentos constantes para poder realizar os fenômenos de endocitose, fagocitose e secreção material.

A estrutura do citoesqueleto permite que a célula seja acomodada para cumprir todas as funções mencionadas.

É o meio ideal para organelas celulares, membrana plasmática e outros componentes celulares para desempenhar suas funções usuais, além de participar da divisão celular.

Eles também contribuem para os fenômenos de movimentos celulares, como a locomoção de amebas e em estruturas especializadas para deslocamento, como cílios e flagelos. Finalmente, ele é responsável pelo movimento dos músculos.

Mitose

Graças à instabilidade dinâmica, os microtúbulos podem se reorganizar completamente durante os processos de divisão celular. Os microtúbulos organizam.

A tubulina pode ser montada novamente e originar o eixo mitótico, que participa da separação de cromossomos.

Existem certos medicamentos, como tapetes, taxol e vinblastina que interrompem os processos de divisão celular. Atua diretamente nas moléculas de tubulina, afetando o fenômeno de montagem e dissociação dos microtúbulos.

Centralização

Nas células animais, os microtúbulos se estendem à centralização, uma estrutura próxima ao núcleo formada por um par de centríolos (cada um orientado perpendicularmente) e cercado por uma substância amorfa, chamada matriz pericentriolar.

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Centriolos são corpos cilíndricos formados por nove microtúbulos trigêmeos, em uma organização semelhante a células e flagelos celulares.

No processo de divisão celular, os microtúbulos se estendem dos centros, formando assim o fuso mitótico, responsável pela distribuição correta de cromossomos para as novas células filhas.

Parece que os centríolos não são indispensáveis ​​para a montagem de microtúbulos dentro das células, pois não estão presentes nas células vegetais ou em algumas células eucarióticas, como nos ovulos de certos roedores.

Na matriz pericentriolar, ocorre a iniciação para a montagem dos microtúbulos, onde a nucleação ocorre com a ajuda da tubulina gama.

Perspectiva evolutiva

Os três tipos de tubulina (alfa, beta e gama) são codificados por genes diferentes e são homólogos a um gene encontrado em procariontes que codifica uma proteína de 40.000 daltons, chamada FTSZ. A proteína bacteriana é funcional e estruturalmente semelhante à tubulina.

É provável que a proteína tivesse uma função ancestral em bactérias e tenha sido modificada durante os processos evolutivos, concluindo em uma proteína com as funções que ele executa em eucariotos.