Imunoglobulinas

Ilustração de imunoglobulinas

O que são imunoglobulinas?

As Imunoglobulinas São moléculas que fabricam linfócitos B e células plasmáticas que colaboram com a defesa do organismo. Eles consistem em uma biomolécula de glicoproteína pertencente ao sistema imunológico. Eles são uma das proteínas mais abundantes do soro sanguíneo, depois da albumina.

O anticorpo é outro nome que as imunoglobulinas recebem e são consideradas globulinas devido ao seu comportamento na eletroforese do soro do sangue que as contém. A molécula de imunoglobulina pode ser simples ou complexa, dependendo de sua apresentação ser um monômero ou ser polimerizado.

A estrutura comum das imunoglobulinas é semelhante à letra "y". Existem cinco tipos de imunoglobulinas que têm diferenças morfológicas, funcionais e de localização no corpo. As diferenças estruturais dos anticorpos não estão em forma, mas em termos de composição; Cada tipo tem um objetivo específico.

A resposta imune promovida por imunoglobulinas é muito específica e é um mecanismo altamente complexo. O estímulo para sua secreção pelas células é ativado na presença de agentes estranhos ao corpo, como uma bactéria. A função da imunoglobulina será se juntar ao elemento estranho e eliminá -lo.

Imunoglobulinas ou anticorpos podem estar presentes tanto no sangue quanto na superfície membranosa dos órgãos. Essas biomoléculas representam elementos importantes no sistema de defesas do corpo humano.

Estrutura de imunoglobulinas

A estrutura de anticorpos contém aminoácidos e carboidratos, oligossacarídeos. A presença predominante de aminoácidos, sua quantidade e distribuição é o que determina a estrutura da imunoglobulina.

Como qualquer proteína, as imunoglobulinas têm estrutura primária, secundária, terciária e quaternária, determinando sua aparência típica.

Em resposta ao número de aminoácidos que eles apresentam, as imunoglobulinas têm dois tipos de cadeia: cadeia pesada e cadeia leve. Além disso, de acordo com a sequência de aminoácidos em sua estrutura, cada uma das correntes possui uma região variável e uma região constante.

Correntes pesadas

As cadeias pesadas de imunoglobulinas correspondem a unidades polipeptídicas que consistem em 440 sequências de aminoácidos.

Cada imunoglobulina possui 2 cadeias pesadas, e cada uma delas possui uma região variável e uma região constante. A região constante possui 330 aminoácidos e os 110 aminoácidos variáveis ​​sequenciados.

A estrutura da cadeia pesada é diferente para cada imunoglobulina. Eles são um total de 5 tipos de cadeia pesada que determinam os tipos de imunoglobulina.

Os tipos de cadeia pesada são identificados com as letras gregas γ, μ, α, ε, δ para IgG, IgM, IgA, IgE e IgD imunoglobulinas, respectivamente.

A região constante de cadeias pesadas ε e μ são formadas por quatro domínios, enquanto aqueles correspondentes a α, γ, δ têm três. Em seguida, cada região constante será diferente para cada tipo de imunoglobulina, mas comum a imunoglobulinas do mesmo tipo.

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A região variável da cadeia pesada é formada por um único domínio de imunoglobulina. Esta região tem uma sequência de 110 aminoácidos e será diferente, dependendo da especificidade do anticorpo por um antígeno.

Na estrutura das cadeias pesadas, uma angulação ou flexão pode ser observada - uma dobradiça - que representa a área flexível da cadeia.

Correntes leves

As cadeias leves de imunoglobulinas são polipeptídeos que consistem em cerca de 220 aminoácidos. Existem dois tipos de cadeia leve no ser humano: kappa (κ) e lambda (λ), este último com quatro subtipos. Os domínios constantes e variáveis ​​têm sequências de 110 aminoácidos cada.

Um anticorpo pode ter duas cadeias leves κ (κκ) ou um par de cadeias λ (λλ), mas não é possível possuir um de cada tipo ao mesmo tempo.

Segmentos FC e Fab

Como cada imunoglobulina tem uma forma semelhante a um "y" pode ser dividida em dois segmentos. O segmento "inferior", a base, é chamado de fração cristalizável ou FC; Enquanto os braços do "y" formam o fabuloso, ou fração que une o antígeno. Cada uma dessas seções estruturais da imunoglobulina desempenha uma função diferente.

Segmento FC

O segmento FC tem dois ou três domínios constantes das cadeias pesadas de imunoglobulina.

O FC pode unir proteínas ou um receptor específico em basófilos, eosinófilos ou células de cevada, por isso induz a resposta imune específica que eliminará o antígeno. FC corresponde à extremidade carboxil da imunoglobulina.

Segmento Fab

A fração ou segmento Fab de um anticorpo contém os domínios variáveis ​​em suas extremidades, além dos domínios constantes das correntes pesadas e leves.

O domínio constante da cadeia pesada continua com os domínios do segmento FC formando a dobradiça. Corresponde ao extremo amino-terminal da imunoglobulina.

A importância do segmento Fab é que ele permite que a união com antígenos, substâncias estranhas e potencialmente prejudiciais.

Os domínios variáveis ​​de cada imunoglobulina garantem sua especificidade por um determinado antígeno; Esse recurso ainda permite seu uso no diagnóstico de doenças inflamatórias e infecciosas.

Tipos de imunoglobulinas

Por Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenças/BY-SA/3.0)], via Wikimedia Commons

As imunoglobulinas conhecidas até agora têm uma cadeia pesada específica que é constante para cada uma delas e a diferença dos outros.

Existem cinco variedades de cadeias pesadas que determinam cinco tipos de imunoglobulinas, cujas funções são diferentes.

Imunoglobulina G (IgG)

A imunoglobulina G é a variedade mais numerosa. Possui uma cadeia gama pesada e é apresentada de forma unimolecular ou monomérica.

IgG é a mais abundante no soro sanguíneo e no espaço de tecido. Mudanças mínimas na sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada determinam sua divisão em subtipos: 1, 2, 3 e 4.

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A imunoglobulina G tem uma sequência de 330 aminoácidos em seu segmento FC e um peso molecular de 150.000, dos quais 105.000 correspondem à sua cadeia pesada.

Imunoglobulina M (IgM)

A imunoglobulina M é uma pentagem cuja cadeia pesada é μ. Seu peso molecular é alto, aproximadamente 900.000.

A sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada é 440 em sua fração FC. É predominantemente no soro sanguíneo, representando 10 a 12 % das imunoglobulinas. IgM tem um único subtipo.

Imunoglobulina A (IgA)

A cadeia pesada α corresponde a ela e representa 15 % do total de imunoglobulinas. A IgA é encontrada no sangue e nas secreções, mesmo no leite materno, apresentando -se na forma de um monômero ou dímero. O peso molecular desta imunoglobulina é de 320.000 e tem dois subtipos: IgA1 e IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

A imunoglobulina E é composta pelo tipo de cadeia pesada ε e é muito escassa no soro, cerca de 0,002 %.

A IGE tem um peso molecular de 200.000 e está presente como monômero principalmente no soro, muco nasal e saliva. Também é comum encontrar essa imunoglobulina nos basófilos e mastócitos.

Imunoglobulina D (IGD)

A variedade de cadeia pesada δ corresponde à imunoglobulina D, que representa 0,2 % do total de imunoglobulinas. O IGD tem um peso molecular de 180.000 e é estruturado na forma de um monômero.

Está relacionado a linfócitos B, ligados à superfície destes. No entanto, a função do IGD não está clara.

Tipo de alteração

As imunoglobulinas podem experimentar uma mudança estrutural de tipo, devido à necessidade de defesa contra um antígeno.

Essa mudança é devido à função dos linfócitos B de anticorpos de fabricação por propriedade de imunidade adaptativa. A mudança estrutural está na região constante da cadeia pesada, sem alterar a região variável.

Uma mudança de classe ou classe pode fazer com que um IGM passe para IgG ou IgE, e isso ocorre como uma resposta induzida por interferon gama ou IL-4 e IL-5 interleucinas.

Funções de imunoglobulinas

O papel desempenhado por imunoglobulinas no sistema imunológico é de vital importância para a defesa do organismo.

As imunoglobulinas fazem parte do sistema imunológico humoral; Ou seja, eles são substâncias secretadas pelas células para proteção contra patógenos ou agentes nocivos. 

Eles fornecem um meio de defesa eficaz, eficaz, específico e sistematizado, sendo de grande valor como parte do sistema imunológico. Eles têm funções gerais e específicas na imunidade:

Funções gerais

Anticorpos ou imunoglobulinas cumprem as funções independentes e as respostas efetoras e secretoras ativadoras mediadas pelas células.

União Antígeno-Anticuerpo

As imunoglobulinas têm a função de unir agentes antigênicos específicos e seletivamente.

A formação do complexo antígeno-anticorpo é a principal função de uma imunoglobulina e, portanto, é a resposta imune que pode impedir a ação do antígeno. Cada anticorpo pode se juntar a dois ou mais antígenos ao mesmo tempo.

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Funções eficazes

Na maioria das vezes, o complexo antígeno-anticorpo serve como um começo para ativar respostas celulares específicas ou iniciar uma sequência de eventos que determinam a eliminação do antígeno. As duas respostas efetoras mais comuns são a união celular e a ativação do complemento.

A união celular depende da presença de receptores específicos para o segmento de imunoglobulina FC, uma vez que se juntou ao antígeno.

Células como mastócitos, eosinófilos, basófilos de linfócitos e fagócitos possuem esses receptores e fornecem mecanismos de eliminação de antígenos.

A ativação da cascata do complemento é um mecanismo complexo que envolve o início de uma sequência, portanto o resultado final é a secreção de substâncias tóxicas que eliminam antígenos.

Funções específicas

Primeiro, cada tipo de imunoglobulina desenvolve uma função de defesa específica:

Imunoglobulina G

- A imunoglobulina G fornece a maioria das defesas contra agentes antigênicos, incluindo bactérias e vírus.

- Mecanismos ativos de IgG, como complemento e fagocitose.

- A constituição de IgG específica para um antígeno é durável.

- O único anticorpo que a mãe pode transferir para crianças durante a gravidez é IgG.

Imunoglobulina m

- IgM é o anticorpo de resposta rápida antes de agentes prejudiciais e infecciosos, pois fornecem ação imediata até ser substituída pela IgG.

- Este anticorpo ativa as respostas celulares incorporadas na membrana de linfócitos e respostas humorais, como complemento.

- É a primeira imunoglobulina que sintetiza o ser humano.

Imunoglobulina a

- Atua como uma barreira de defesa contra patógenos, quando localizada nas superfícies das membranas mucosas.

- Está presente na mucosa respiratória, sistema digestivo, trato urinário e também em secreções como saliva, muco nasal e lágrimas.

- Embora sua ativação do complemento seja baixa, ela pode ser associada à suavidade para eliminar as bactérias.

- A presença de imunoglobulina D, tanto no leite materno quanto no Caloster, permite que um recém -nascido a adquirisse durante a amamentação.

Imunoglobulina e

- Imunoglobulina e fornece um forte mecanismo de defesa contra produtores de alergias que produzem.

- A interação IgE e um alérgeno tornarão as substâncias inflamatórias responsáveis ​​pelos sintomas das alergias, como espirros, tosse, urticária, aumento de lágrimas e muco nasal.

- O IgE também pode ser acoplado à superfície dos parasitas através de seu segmento FC, produzindo uma reação que produz a morte destes.

Imunoglobulina d

- A estrutura monomérica do IGD está ligada a linfócitos B que não interagiram com antígenos, então eles desempenham a função do receptor.

- A função da IGD não está clara.