Imunoglobulina M (IgM)

O que é imunoglobulina m?

O imunoglobulina m qualquer Igm É um anticorpo produzido pelas células B ou linfócitos do sistema imunológico de muitos animais. Pode estar ligado à membrana plasmática dessas células ou pode ser secretada na forma de um complexo em relação à corrente sanguínea e linfona, para que participe ativamente dos processos de imunidade humoral ou adaptativa.

Así como las demás inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgD e IgE), la inmunoglobulina M posee una estructura tal que la hace capaz de unirse casi a cualquier tipo de antígeno, incluyendo proteínas, glicoproteínas, polisacáridos y otros carbohidratos, ácidos nucleicos, lípidos, entre outros.

Esquema de imunoglobulina m, um penther. Autor: Artur Jan Fijałkowski, Wikimedia Commons

A IGM é um dos primeiros anticorpos produzidos durante o curso de uma infecção bacteriana e durante o desenvolvimento neonatal.

Ele foi o primeiro a se purificar com homogeneidade significativa e, como é um anticorpo poli reativo, ou seja, ele tem a capacidade de se juntar a dois ou mais antígenos simultaneamente, mesmo que sejam de natureza diferente, é muito importante para a luta de diferentes Patologias.

Como "anticorpos naturais", isto é, aqueles que ocorrem sem imunização prévia intencional, essas imunoglobulinas podem não apenas se juntar a antígenos bacterianos, mas também a vírus, protozoários, parasitas de metazoar e fungos, bem como certos componentes do plasma sanguíneo.

Estrutura IgM

Da mesma forma que foi descrito para a imunoglobulina G, um dos anticorpos mais abundantes no plasma sanguíneo e outras imunoglobulinas, os monômeros de imunoglobulina M têm uma estrutura que pode ser descrita como na forma de "y", embora esse anticorpo seja geralmente encontrado em plasma como pentâmer.

Cada uma das 5 subunidades desta glicoproteína pentemerérica é formada por quatro cadeias: duas cadeias pesadas idênticas “μ” de 55 kDa e duas cadeias leves idênticas de 25 kDa que, quando associadas na forma pentamérica solúvel, pesa cerca de 970 kDa.

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Correntes leves são unidas apenas a uma porção de correntes pesadas, graças à formação de pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína.

Quando essas moléculas são enzimaticamente hidrolisadas, essa reação resulta em dois fragmentos, um deles "homogêneo", conhecido como região constante ou FC, e o outro conhecido como região variável ou Fab2 (também chamado de região hipervariável), capaz de unir Um antígeno.

Modelo esquemático do IgM. Fonte: Marc Shulman, CC BY-SA 4.0, via Wikimedia Commons

A sequência de aminoácidos da cadeia pesada da imunoglobulina M, especialmente a da região constante, é o que define sua identidade, além de definir a dos outros isotipos de anticorpos que foram definidos em animais, que juntos compõem a superfamília de imunoglobulinas.

A estrutura terciária das cadeias pesadas e leves desse anticorpo consiste em folhas banhadas β conectadas entre si por meio de laços de comprimento variável que podem ser estabilizados por pontes dissulfeto.

Na forma Pentamérrica, cada monômero IgM interage com uma cadeia polipeptídica chamada Chain JDA e isso permite a formação da estrutura formada pelos 5 monômeros.

Como cada monômero tem a capacidade de ingressar em duas moléculas antigênicas idênticas, um pentâmero de IgM pode se juntar a 10 antígenos simultaneamente.

Funções

A imunoglobulina M participa da resposta inicial contra antígenos bacterianos, por isso geralmente é o primeiro anticorpo secretado pelas células B ativadas durante a resposta imune.

Como sua estrutura solúvel é capaz de ingressar em um grande número de moléculas de antígeno, ela tem a capacidade de adicionar ou aglutinar partículas antigênicas pertencentes a células como glóbulos vermelhos, bactérias, protozoários e outros.

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Esse anticorpo é muito importante para a neutralização precoce de toxinas bacterianas e também é eficaz na mediação da atividade do sistema de complemento, promovendo a rápida "opsonização" das partículas antigênicas.

Representação gráfica da imunoglobulina M vinculada a epítopos antigênicos de bactérias invasivas (fonte: SA1590 [CC BY-S (https: // CreativeCommons.Org/licenças/BY-SA/4.0)] via Wikimedia Commons)

Sua forma monomérica está geralmente ligada à membrana plasmática de linfócitos B.

Também é necessário destacar o fato de que é a primeira imunoglobulina produzida por células B “Virgin” em fetos durante a gravidez, após os primeiros estimulações antigênicas.

Embora em baixa concentração, a imunoglobulina M tenha sido encontrada nas secreções dos animais de mamíferos, um fato que sugere que ela também participa da proteção imune das membranas mucosas do corpo.

Altos valores (significado) do IGM

Considera -se que uma pessoa tem altos valores de uma imunoglobulina quando estudos mostram valores acima da faixa normal.

Altos valores de imunoglobulina memmética podem ser indicativos de exposição recente a um antígeno, bem como a um estágio inicial de hepatite viral e outras condições patológicas, como:

- mononucleose,

- artrite reumatóide,

- Waldestrom macroglobulinemia,

- Síndrome nefrótica (dano nos rins)

- Desenvolvimento de infecções causadas por agentes parasitas

Outra razão pela qual os altos valores de IgM podem ser obtidos no soro é a existência de síndromes "hyper igm" (HIGM). Pacientes com essa síndrome são mais suscetíveis ao sofrimento de infecções recorrentes e até tipos diferentes de câncer, pois leva com uma queda drástica nos níveis de IgG.

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Valores baixos (significado)

A existência de algumas patologias significativas, como mielomas múltiplos, alguns tipos de leucemia e certas doenças imunológicas hereditárias foram correlacionadas com baixos níveis de imunoglobulina M no soro no soro.

Pacientes com a síndrome de deficiência ligados ao cromossomo X Wiskott-Aldrich podem ter baixos níveis de IgM; no entanto, um pequeno aumento nos níveis das outras quatro imunoglobulinas pode compensar esta condição.

Níveis baixos de IgM podem indicar condições mais graves, como uma deficiência de imunoglobulina, o que pode ter sérias implicações à saúde, especialmente durante a exposição a novos antígenos ou durante o curso de certas doenças.

Tipos de imunoglobulinas. Fonte: Alejandro Porto, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

Essas deficiências podem ter muitas causas, desde erros em sistemas de reconhecimento antigênico até defeitos na produção de anticorpos pelos linfócitos B.

Níveis tão baixos quanto 40 mg/dl foram relatados para os pacientes com deficiências seletivas de IgM, que consistem em uma forma "rara" de disgammaglobulinemia.

Valores normais

A faixa normal de concentração plasmática de imunoglobulina M é extremamente variável e depende, entre muitas coisas, da idade. De acordo com as diferentes faixas etárias, esse anticorpo está em uma concentração de:

- 26-122 mg/dl entre 0 e 5 meses

- 32-132 mg/dL entre 5 e 9 meses

- 40-143 mg/dl entre 9 e 15 meses

- 46-152 mg/dL entre 15 e 24 meses

- 37-184 mg/dL entre 2 e 4 anos

- 27-224 mg/dl entre 4 e 7 anos

- 35-251 mg/dL entre 7 e 10 anos

- 41-255 mg/dL entre 10 e 13 anos

- 45-244 mg/dL entre 13 e 16 anos

- 49-201 mg/dl entre 16 e 18 anos

- 37-286 mg/dL em adultos acima de 18 anos, embora alguns textos indiquem que o intervalo está entre 45 e 150 mg/dL, entre 45 e 250 mg/dL ou entre 60 e 360 ​​mg/dl

É importante mencionar que esses valores de concentração de IgM são mais ou menos 10 vezes menos do que os de outras imunoglobulinas importantes, como a IgG, por exemplo.