Hélice alfa o que é, estrutura, importância

O hélice alfa É a estrutura secundária mais simples que uma proteína pode adotar no espaço de acordo com a rigidez e a liberdade de rotação dos vínculos entre seus resíduos de aminoácidos.

É caracterizado pela forma espiral na qual os aminoácidos estão dispostos, que parecem ordenar um eixo longitudinal imaginário com os grupos R para o exterior deste.

Os proxies alfa foram descritos pela primeira vez em 1951 por Pauling e colaboradores, que usaram os dados disponíveis sobre distâncias interatômicas, ângulos de ligação e outros parâmetros estruturais de peptídeos e aminoácidos para prever as configurações mais prováveis ​​de que as cadeias poderiam assumir o polipeptídeo.

A descrição da hélice alfa surgiu da busca de todas as estruturas possíveis em uma cadeia peptídica que foram estabilizadas por pontes de hidrogênio, onde o resíduo era estequiometricamente equivalente e a configuração de cada um foi plana, conforme indicado pelos dados de ressonância de links para peptídeos que estavam disponíveis para data.

Essa estrutura secundária é a mais comum entre as proteínas e é adotada por proteínas solúveis e proteínas abrangentes de membrana. Acredita -se que mais de 60% das proteínas existem na forma de folha alfa ou beta.

Estrutura

Em geral, cada volta de uma hélice alfa tem em média 3.6 Resíduos de aminoácidos, que é equivalente mais ou menos a 5.4 Å de comprimento. No entanto, ângulos e comprimentos de volta variam de uma proteína para outra com estrita dependência da sequência de aminoácidos da estrutura primária.

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A maioria da hélice Alfa. A condição para um ou outro ocorrer é que todos os aminoácidos estão na mesma configuração (L ou D), pois estes são responsáveis ​​pela direção da curva.

A estabilização dessas importantes razões estruturais para o mundo das proteínas é dada por ligações de hidrogênio. Essas ligações ocorrem entre o átomo de hidrogênio ligado ao nitrogênio eletonegativo de uma ligação peptídica e o átomo de oxigênio carboxílico eletronegativo do aminoácido quatro posições posteriormente, na região N-terminal em relação a si mesma em si mesma.

Cada volta da hélice, por sua vez, se une na próxima por ligações de hidrogênio, que são fundamentais para alcançar a estabilidade geral da molécula.

Nem todos os peptídeos podem formar hélices alfa estáveis. Isso é dado pela capacidade intrínseca de cada aminoácido da cadeia para formar hélices, que está diretamente relacionado à natureza química e física de seus grupos substituintes.

Por exemplo, em certos pH, muitos resíduos polares podem adquirir a mesma carga, para que não possam ser localizados consecutivamente em uma hélice, uma vez que a repulsão entre eles implicaria uma grande distorção na mesma.

O tamanho, a forma e a posição dos aminoácidos também são determinantes importantes da estabilidade helicoidal. Sem ir além, resíduos como Asn, Ser, Thr e Cys posicionados em estreita integridade dentro da sequência também podem ter um efeito negativo na configuração da hélice alfa.

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Da mesma forma, a hidrofobicidade e a hidrofilicidade dos segmentos helicoidais alfa em um peptídeo específico dependem exclusivamente da identidade da AR dos aminoácidos.

Em proteínas abrangentes de membrana, o alfa alfa propõe com resíduos de forte caráter hidrofóbico, estritamente necessário para a inserção e configuração dos segmentos entre as caudas apolares dos fosfolipídios constituintes.

As proteínas solúveis, pelo contrário, têm salões alfa ricos em resíduos polares, o que torna possível uma melhor interação com o ambiente aquoso presente no citoplasma ou em espaços intersticiais.

Importância funcional

Os motivos de hélice alfa têm uma ampla gama de funções biológicas. Padrões de interação específicos entre hélices desempenham um papel crítico na função, montagem e oligomerização de proteínas da membrana e proteínas solúveis.

Esses domínios estão presentes em muitos fatores de transcrição, importantes do ponto de vista da regulação da expressão genética. Eles também estão presentes em proteínas com relevância estrutural e em proteínas membranais que possuem funções de transporte e/ou transmissão de diversos tipos.

Em seguida, alguns exemplos clássicos de proteínas com caídas alfa:

Miosina

A miosina é uma actina atpasa responsável pela contração muscular e uma variedade de formas de mobilidade celular. Myosinas musculares e não musculares consistem em duas regiões ou "cabeças" globulares ligadas entre si por uma longa "cauda" alfa helicoidal.

Colágeno

Um terço do conteúdo total de proteínas do corpo humano é representado pelo colágeno. É a proteína mais abundante do espaço extracelular e tem como característica distinta um motivo estrutural composto por três fios paralelos com uma configuração helicoidal de Levógira, que se reúne para formar uma tripla proximidade de Dextrogyry Sense.

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Queratina

As queratinas são um grupo de proteínas que formam filamentos que são produzidas por algumas células epiteliais em vertebrados. Eles são o principal componente de unhas, cabelos, garras, casca de tartaruga, chifres e penas. Parte de sua estrutura fibrilar é composta de segmentos de hélice alfa.

Hemoglobina

O oxigênio no sangue é transportado por hemoglobina. A parte da globina desta proteína tetramérica consiste em duas amadoras alfa idênticas de 141 resíduos cada, e de duas cadeias beta de 146 desperdício cada.

Proteínas do tipo "dedos de zinco"

Os organismos eucarióticos têm uma grande riqueza de dedos de zinco, que funcionam para diferentes propósitos: reconhecimento de DNA, embalagem de RNA, ativação transcricional, regulação da apoptose, dobragem de proteínas, etc. Muitos dedos de zinco têm alfa propens como o principal componente de sua estrutura e que são essenciais para sua função.

Referências

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, G. D. (1994). Regras para o término da alfa-hélice por glicina. Ciência, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, B. (1993). Base estrutural do aminoácido Alpha Helix Prperesity. Ciência, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, B. C. (1989). O motivo de ligação ao DNA da hélice-hélice-hélice. Jornal de Química Biológica, 264(4), 1903-1906.