Flavin Adenin Dinucleotide (FAD) Características, Biossíntese

Ele Mania (Flavin Adenin Dinucleoto) é uma molécula orgânica, coenzima em algumas enzimas de várias rotas metabólicas. Como outros compostos flavin-nucleotídeos, ele atua como um grupo protético de enzimas de redução de óxido. Essas enzimas são conhecidas como flavoproteínas.

A moda está fortemente ligada à flavoproteína, na enzima succinato desidrogenase; Por exemplo, um descanso de histidina está covalentemente ligado.

Fonte: Edgar181 [Domínio Público]

Os flavoproteínas atuam no ciclo do ácido cítrico, na cadeia de transporte eletrônico e na degradação oxidativa de aminoácidos e ácidos graxos, sua função sendo oxidada em alcenos.

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Caracteristicas

O modismo consiste em um anel heterocíclico (isoaloxacina) que lhe confere uma cor amarela, juntamente com um álcool (ribitol). Este composto pode ser parcialmente reduzido, gerando um FADH radical estável, ou totalmente reduzido, produzindo FADH₂.

Quando as enzimas estão covalentemente ligadas à enzima.

Os flavoproteínas em sua forma oxidada têm importantes bandas de absorção na área do espectro visível, conferindo uma coloração intensa que vai de amarelo a vermelho e verde.

Quando essas enzimas são reduzidas, elas sofrem uma descoloração, para uma mudança no espectro de absorção. Esse recurso é usado para o estudo da atividade dessas enzimas.

Plantas e alguns microorganismos capazes de sintetizar flavina₂.

Na moda, a transferência simultânea de dois elétrons, ou transferências seqüenciais de cada elétron para produzir a forma reduzida de FADH₂.

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Biossíntese de moda

Como mencionado acima, o anel que forma a moda coenzima não pode ser sintetizada por animais, de modo que, para obter essa coenzima, é necessário um precursor obtido da dieta, que geralmente é uma vitamina. Essas vitaminas são sintetizadas apenas por microorganismos e plantas.

A moda é gerada a partir da vitamina B₂ (riboflavina) através de duas reações. Na riboflavina, uma cadeia lateral de ribitil é fosforilada no grupo carbono C5 pela ação da enzima flavoquinase.

Nesta etapa, o mononucleotídeo flavin (FMN) é gerado que, apesar do nome, não é um nucleotídeo verdadeiro, porque a cadeia ribitil não é um açúcar real.

Depois de formar o FMN e através de um grupo de pirofosfato (PPI), o acoplamento com um amplificador ocorre pela ação da enzima FAD pirofosforilase, finalmente produzindo a coenzima FAD. As enzimas flavoquinasa e pirofosforilasa são encontradas abundantemente na natureza.

Importância

Embora muitas enzimas possam executar suas funções catalíticas para si mesmas, existem alguns que exigem um componente externo que confere as funções químicas das quais eles não têm em suas cadeias polipeptídicas.

Os componentes externos são os cofatores chamados, que podem ser íons de metais e compostos orgânicos; nesse caso, são conhecidos como coenzimas, como é o caso da moda.

O lugar catalítico do complexo enzima-coenzima é chamado holoenzima, e a enzima é conhecida como apoenzima quando não possui seu cofator, um estado em que permanece cataliticamente inativo.

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A atividade catalítica de várias enzimas (dependentes da flavina) precisa estar ligada à moda para realizar sua atividade catalítica. Neles, a moda atua como um intermediário de transporte de elétrons e átomos de hidrogênio produzidos na conversão dos substratos em produtos.

Existem várias reações que dependem de flavinas, como a oxidação de ligações de carbono no caso de transformação de ácidos graxos saturados, ou a oxidação do succinato ao fumarato.

Oxidases e oxidases dependentes de flavina

As enzimas dependentes de flavina contêm uma moda passageira como um grupo protético firmemente unido. As zonas desta coenzima que estão envolvidas na redução do oxidor de várias reações podem ser reduzidas reversivelmente, ou seja, que a molécula pode passar reversivelmente para os Estados da moda, FADH e FADH₂.

As flavoproteínas mais importantes são desidrogenases ligadas ao transporte eletrônico e respiração, e são encontradas nas mitocôndrias ou em suas membranas.

Algumas enzimas dependentes de flavina são succinatos de desidrogenase que atuam no ciclo do ácido cítrico, bem como na acil-coa-diishidrogenase, que intervém no primeiro estágio de desidrogenação na oxidação de ácidos graxos.

Flavoproteínas que são desidrogenases têm baixas chances que reduziram a moda (FADH₂) pode ser reoxyd por oxigênio molecular. Por outro lado, na oxidase flavoproteínas₂ Tende facilmente a ser reoxi, produzindo peróxido de hidrogênio.

Em algumas células de mamíferos, há uma flavoproteína chamada Nadph-Citocrom.

Esta flavoproteína é uma enzima de membrana incorporada na membrana externa do retículo endoplasmático. O modismo junto com esta enzima é o aceitador de elétrons NADPH durante o oxigenação do substrato.

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Modelagem em rotas metabólicas

O succinato de desidrogenase é uma flavoproteína de membrana localizada na membrana interna mitocondrial das células, que contém moda fad de maneira covalente. Isso é responsável pelo ciclo do ácido cítrico, para oxidar um elo saturado do centro da molécula de succinato, transformando o referido link em um duplo, para produzir fumarato.

A coenzima FAD é o recebedor de elétrons da oxidação deste link, reduzindo seu estado de FADH₂. Esses elétrons são posteriormente transferidos para a cadeia de transporte eletrônico.

O complexo II da cadeia transportadora de elétrons contém flavoproteína succination desidrogenase. A função deste complexo é passar elétrons de succinato para a coenzima q. O fadh₂ É oxidado para a FAD, transferindo elétrons.

A flavoproteína Acil-Coa-Desshidrogenasa catalisa a formação de uma ligação dupla trans-alvo para formar COA trans-ná na rota metabólica da β-oxidação de ácidos graxos. Essa reação é quimicamente igual à realizada por succinato desidrogenase no ciclo do ácido cítrico, sendo a coenzima que o destinatário do produto H da desidrogenação.

Referências

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