Fatores que afetam a atividade enzimática

O Fatores que afetam a atividade enzimática Eles são aqueles agentes ou condições que podem modificar o funcionamento das enzimas. As enzimas são uma classe de proteínas complexas cuja função é acelerar reações bioquímicas. Essas biomoléculas são essenciais para todas as formas de vida, plantas, fungos, bactérias, protistas e animais.

As enzimas são fundamentais em várias reações importantes para organismos, como eliminar compostos tóxicos, decompor alimentos e gerar energia.

Assim, as enzimas são como máquinas moleculares que facilitam as tarefas celulares e, em muitas ocasiões, sua operação é afetada ou favorecida sob certas condições.

Lista de fatores que afetam a atividade enzimática

Concentração de enzimas

À medida que a concentração de enzimas aumenta, a velocidade da reação aumenta proporcionalmente. No entanto, isso acontece apenas a uma certa concentração, porque em um determinado momento a velocidade se torna constante. Isso ocorre porque as enzimas adicionais não têm mais o que aderir a.

Esta propriedade é usada para determinar as atividades das enzimas séricas (do soro sanguíneo) para o diagnóstico de doenças.

Concentração do substrato

Ao aumentar a concentração de substrato, a velocidade de reação aumenta. Isso se deve ao fato de que mais moléculas de substrato colaborarão com moléculas de enzima, para que o produto se forme mais rapidamente.

No entanto, ao exceder uma certa concentração de substrato, não haverá efeito na velocidade da reação, uma vez que as enzimas estariam saturadas e funcionando em sua velocidade máxima.

ph

Alterações na concentração de íons de hidrogênio (pH) influenciam consideravelmente a atividade da enzima. Como esses íons têm uma carga, eles geram forças de atração e repulsão entre as ligações de hidrogênio e iônicas de enzimas. Essa interferência produz mudanças na forma de enzimas, afetando assim sua atividade.

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Cada enzima tem um pH ideal no qual a velocidade de reação é máxima. Assim, o pH ideal para uma enzima depende de onde funciona normalmente.

Por exemplo, as enzimas intestinais têm um pH ideal de aproximadamente 7.4 (ligeiramente básico). Por outro lado, as enzimas no estômago têm um pH ideal de aproximadamente 2 (muito ácido).

Salinidade

A concentração de vendas também afeta o potencial iônico e, consequentemente, pode interferir em certos links enzimáticos, o que pode fazer parte do local ativo do mesmo. Nesses casos, como no pH, a atividade enzimática será afetada.

Temperatura

À medida que a temperatura aumenta, a atividade enzimática aumenta e, consequentemente, a velocidade da reação. No entanto, temperaturas muito altas desnaturalizam (destruir) enzimas, isso significa que o excesso de energia quebra os links que mantêm sua estrutura, fazendo com que eles não trabalhem de maneira ideal.

Assim, a velocidade da reação diminui rapidamente à medida que as enzimas desnaturas de energia térmica. Este efeito pode ser observado graficamente em uma curva em forma de sino, onde a taxa de reação de temperatura está relacionada.

A temperatura na qual ocorre a velocidade máxima da reação é chamada de temperatura ideal da enzima, que é observada no ponto mais alto da curva.

Este valor é diferente para diferentes enzimas. No entanto, a maioria das enzimas no corpo humano tem uma temperatura ideal de cerca de 37.0 ° C.

Em resumo, à medida que a temperatura aumenta, inicialmente a taxa de reação aumentará devido ao aumento da energia cinética. No entanto, o efeito da ruptura da união estará aumentando e a velocidade da reação começará a diminuir.

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Um exemplo disso é febre: quando o corpo tem uma temperatura muito alta devido a uma infecção, essa alta temperatura pode desnaturalizar as enzimas das bactérias que estão causando infecção.

Concentração do produto

O acúmulo de produtos de reação geralmente diminui a velocidade da enzima. Em algumas enzimas, os produtos se combinam com seu site ativo formando um complexo solto e, portanto, inibindo a atividade da enzima.

Nos sistemas vivos, esse tipo de inibição é geralmente evitado pela rápida eliminação dos produtos formados.

Ativadores enzimáticos

Algumas das enzimas exigem que a presença de outros elementos funcione melhor, podem ser cátions metálicos inorgânicos, como MG²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, AC²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, N / D⁺, K⁺, etc.

Raramente, também são necessários ânions para atividade enzimática, por exemplo: ânion de cloreto (Ci-) para amilase. Esses pequenos íons são chamados de cofatores enzimáticos.

Há também outro grupo de elementos que favorecem a atividade das enzimas, chamadas coenzimas. Coenzimas são moléculas orgânicas que contêm carbono, como vitaminas encontradas em alimentos.

Um exemplo seria a vitamina B12, que é a coenzima da sintase, necessária para o metabolismo de proteínas no corpo.

Inibidores enzimáticos

Inibidores enzimáticos são substâncias que afetam negativamente a função das enzimas e, consequentemente, desacelerar ou, em alguns casos, parar a catálise.

Existem três tipos comuns de inibição enzimática: inibição competitiva, não competitiva e mista:

Inibidores competitivos

Um inibidor competitivo é um composto químico semelhante a um substrato que pode reagir com o local ativo da enzima. Quando o local ativo de uma enzima se junta a um inibidor competitivo, o substrato não pode se juntar à enzima.

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Inibidores não competitivos

Um inibidor não competitivo também é um composto químico que se liga à enzima, sem afetar a configuração do centro ativo, para que a enzima possa unir perfeitamente o substrato. No entanto, isso afeta significativamente a atividade enzimática. O grau de inibição, neste caso, dependerá da concentração de inibidores.

Inibidores mistas

O inibidor pode se juntar à enzima ao mesmo tempo que o substrato, mas a união do inibidor afeta a união do substrato. Isso significa que o inibidor se junta a outro site que não é o centro ativo da enzima (a estrutura terciária da enzima) e, como a união modifica essa estrutura, a atividade enzimática é reduzida porque a afinidade do substrato pelo local diminui o ativo.

Referências

1. Alters, s. Biologia: Entendendo a vida. Jones e Bartlett Learning.
2. Berg, j., Tymoczko, J., Gatto, g. & Strayer, L. Bioquímica. C. H. Freeman and Company.