Operação enzimática e exemplos

A enzima, O catalisador biológico ou biocatalizador é uma molécula, geralmente de origem proteica, que tem a capacidade de acelerar as reações químicas que ocorrem dentro dos seres vivos. As moléculas de proteína catalisante são enzimas e as da natureza são ribzimas. 

Na ausência de enzimas, o grande número de reações que ocorrem na célula e que permitem a vida, não poderiam ocorrer. Estes são responsáveis ​​por acelerar o processo em ordens de magnitude próximas a 10⁶ - E em alguns casos muito maior.

Diagrama esquemático de um crime de chave de um complexo enzimático-substrato. Fonte: Competitive_inhibition_es.SVG: *Competitivo_inhibition.SVG: de autoria de Jerry Crimson Mann, modificado por Timvickers, vetorizado por Fvasconcellosderivative Work: Rution (Talk) Derivativo Trabalho: Bekerr [Public Domain]

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Catálise

Um catalisador é uma molécula capaz de alterar a velocidade de uma reação química sem ser consumida nessa reação.

As reações químicas envolvem energia: as moléculas iniciais envolvidas na reação ou reagentes começam com um grau de energia. Uma quantidade adicional de energia é absorvida para alcançar o "status de transição". Posteriormente, a energia é liberada com produtos.

A diferença de energia entre reagentes e produtos é expressa como ∆G. Se os níveis de energia dos produtos forem maiores que os reatores, a reação é endurecida e não espontânea. Por outro lado, se a energia dos produtos for menor, a reação será exercitada e espontânea.

No entanto, essa reação é espontânea, não significa que isso acontecerá a uma velocidade apreciável. A velocidade da reação depende de ∆G* (Asterisk refere -se à energia de ativação).

O leitor deve manter esses conceitos em mente para entender como ocorre o funcionamento das enzimas.

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Enzimas

O que é uma enzima?

As enzimas são moléculas biológicas de complexidade incrível, formada principalmente por proteínas. As proteínas, por sua vez, são longas cadeias de aminoácidos.

Uma das características mais destacadas das enzimas é sua especificidade na molécula branca - esta molécula é chamada de substrato.

Características das enzimas

As enzimas existem de várias maneiras. Alguns são totalmente compostos de proteínas, enquanto outros têm regiões de natureza não -proteína chamada cofatores (metais, íons, moléculas orgânicas, etc.).

Assim, uma apoenzima é uma enzima sem seu cofator, e a combinação de apoenzima e seu cofator é chamada holoenzima.

São moléculas de tamanho consideravelmente grande. No entanto, apenas um pequeno local de enzima participa diretamente da reação com o substrato, e esta região é o local ativo.

Quando a reação começa, a enzima é acoplada ao seu substrato, pois uma chave é anexada à trava (este modelo é uma simplificação do processo biológico real, mas serve para ilustrar o processo).

Todas as reações químicas que ocorrem em nosso corpo são catalisadas por enzimas. De fato, se essas moléculas não existissem, teríamos que esperar centenas ou milhares de anos para que as reações fossem concluídas. Portanto, a regulação da atividade enzimática deve ser controlada de uma maneira muito específica.

Nomenclatura e classificação de enzimas

Quando vemos uma molécula cujo nome termina em -asas, podemos ter certeza de que é uma enzima (embora haja exceções a essa regra, como Tripsin). Esta é a convenção para designar o nome das enzimas.

Existem seis tipos básicos de enzimas: oxidorreductases, transferases, hidrolases, liasas, isomerases e ligas; Responsável por: reações redox, transferência de átomos, hidrólise, adição de ligações duplas, isomerização e união de moléculas, respectivamente.

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Como as enzimas funcionam?

Na seção de catálise, mencionamos que a velocidade da reação depende do valor de ∆G*. Quanto maior esse valor, a reação é cada vez mais lenta. A enzima é responsável por diminuir o parâmetro - aumentando assim a velocidade da reação.

A diferença entre produtos e reagentes permanece idêntica (a enzima não o afeta), bem como a distribuição deles. A enzima facilita a formação da transição do estado.

Inibidores enzimáticos

No contexto do estudo das enzimas, os inibidores são substâncias que reduzem a atividade do catalisador. Eles são classificados em dois tipos: inibidores competitivos e não competitivos. Aqueles do primeiro tipo competem com o substrato e os outros não.

Geralmente o processo de inibição é reversível, embora alguns inibidores possam permanecer acoplados à enzima quase permanentemente.

Exemplos

Há uma grande quantidade de enzimas em nossas células - e nas células de todos os seres vivos. No entanto, os mais conhecidos são aqueles que participam de rotas metabólicas, como glicólise, ciclo de Krebs, cadeia de transportadores de elétrons, entre outros.

A succinato desidrogenase é uma enzima do tipo oxidortado que catalisa a oxidação do succinato. Nesse caso, a reação envolve a perda de dois átomos de hidrogênio.

Diferença entre catalisadores biológicos (enzimas) e catalisadores químicos

Existem catalisadores químicos que, como os biológicos, aumentam a velocidade das reações. No entanto, existem diferenças notáveis ​​entre os dois tipos de moléculas.

Reações catalisadas por enzimas ocorrem mais rápido

Primeiro, as enzimas conseguem aumentar a velocidade das reações em ordens de magnitude próximas a 10⁶ até 10¹². Catalisadores químicos também aumentam a velocidade, mas apenas algumas ordens de magnitude.

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A maioria das enzimas trabalha para condições fisiológicas

À medida que as reações biológicas são realizadas dentro dos seres vivos, suas condições ideais envolvem os valores fisiológicos da temperatura e pH. Enquanto isso, os químicos precisam de temperatura drástica, pressão e condições de acidez.

Especificidade

As enzimas são muito específicas nas reações que catalisam. Na maioria dos casos, eles trabalham apenas com um substrato ou com alguns. A especificidade também se aplica ao tipo de produto que produz. A faixa de substrato de catalisadores químicos é muito mais ampla.

As forças que determinam a especificidade da interação entre a enzima e seu substrato são as mesmas que ditam a formação da própria proteína (interações de van der Waals, ligações eletrostáticas, hidrogênio e hidrofóbicas).

A regulação enzimática é precisa

Finalmente, as enzimas têm uma maior capacidade de regulação e sua atividade varia de acordo com a concentração de diferentes substâncias na célula.

Entre os mecanismos regulatórios, encontramos o controle Alestric, a modificação covalente das enzimas e a variação na quantidade de enzima que é sintetizada.

Referências

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