Características da amilase, classificação, estrutura, funções

Amilase É o termo usado para identificar um grupo importante de enzimas responsáveis ​​pela hidrólise de ligações glucosídicas entre moléculas de glicose presentes em carboidratos, como amido e outros relacionados, que são ingeridos na dieta de muitos organismos vivos.

Esse tipo de enzimas é produzido por bactérias, fungos, animais e plantas, onde basicamente catalisam as mesmas reações e têm funções variadas, principalmente relacionadas ao metabolismo energético.

Representação gráfica de uma alfa amilase de origem animal (Fonte: Jawahar Swaminathan e funcionários do MSD no Instituto Europeu de Bioinformática [Domínio Público] via Wikimedia Commons)

Os produtos das reações de hidrólise das ligações glucosídicas podem ser consideradas características para cada tipo de enzima amilolítica, muitas vezes este é um parâmetro importante para a classificação.

A importância dessas enzimas, antropocentricamente falando, não é apenas fisiológica, uma vez que atualmente esse tipo de enzimas tem uma grande transcendência biotecnológica, tanto na produção industrial de alimentos, papel, têxteis, açúcares e outros.

O termo "amilase" deriva do grego "Amylon", que significa amido e foi cunhado em 1833 por cientistas Payen e Persoz, que estudaram as reações hidrolíticas dessa enzima no amido.

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Caracteristicas

Algumas amilases na natureza são multiméricas, como a β-amilase, batata doce, que se comporta como uma tetroar. No entanto, o peso molecular aproximado dos monômeros da amilase é para a linha de 50 kDa.

Em geral, tanto as enzimas vegetais quanto os animais têm uma composição de aminoácidos relativamente "comum" e têm atividades de pH ideais entre 5.5 e 8 unidades (sendo as amilases de animais mais ativas para pH mais neutras).

As amilasas são enzimas capazes de hidrolisando ligações glucosídicas de um grande número de polissacarídeos, geralmente produzindo dissacarídeos, mas não são capazes de hidrolisar complexos como celulose.

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Características do substrato

A razão pela qual as amilasas são tão importantes por natureza, especialmente na digestão de carboidratos, está relacionada à presença onipresente de seu substrato natural (amido) nos tecidos de vegetais "mais altos", que servem como fonte de alimento para vários tipos de animais e microorganismos.

Esse polissacarídeo é composto, por sua vez, de dois complexos macromoleculares conhecidos como amilose (insolúvel) e amilopetina (solúvel). As porções de amilosa são compostas de linhas de resíduos de glicose lineares unidas por links α-1,4 e são degradadas por α-amilases.

A amilpectina é um composto de alto peso molecular, é composto de cadeias de resíduos de glicose ramificadas unidas por títulos α-1,4, cujas ramificações são sustentadas por α-1,6 ligações.

Classificação

As enzimas amilasas são classificadas de acordo com o local onde são capazes de quebrar ligações glucosídicas, como endoamilasas ou exoamilasa. A primeira hidrolyz liga nas regiões internas de carboidratos, enquanto este pode catalisar apenas a hidrólise dos resíduos nas extremidades dos polissacarídeos.

Além disso, a classificação tradicional está relacionada à estereoquímica de seus produtos de reação; portanto, essas proteínas com atividade enzimática também são classificadas como α-amilases, β-amilases ou γ-amilases.

-As α-amilases (α-1,4-glucano.

-As β-amilases (α-1,4-glucana malto-hidroles) são exoamilasas vegetais que atuam em ligações nos extremos não redutores de polissacarídeos, como amido e cujos produtos hidrolíticos são resíduos de β-maltose.

-Finalmente, as γ-amilases são uma terceira classe de amilases também chamada glucoamilasas (glco-hidroles α-1,4-glicano) que, como β-amilases, são exoamilasas capazes de remover unidades simples de glucose dos fins não redutores de polissacarídeos e investimentos sua configuração.

Esta última classe de enzimas pode hidrolisar as ligações α-1,4 e os links α, 1-6, girar substratos e amido D-glucosa. Nos animais, eles estão principalmente em tecido hepático.

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Classificação atual

Com o advento das novas técnicas de análise bioquímica de enzimas e seus substratos e produtos, certos autores determinaram que existem pelo menos seis tipos de enzimas amiláticas:

1-endoamilasas que hidrolisam os links glucosídicos α-1,4 e que podem "pular" (pular "(desviar) Links α-1,6. Exemplo deste grupo são as α-amilases.

2-exoamilasas capazes de hidrolys. Exemplo de grupo são β-amilases.

3-exoamilasas capazes de hidrolisar as ligações α-1,4 e α-1,6, como amiloglucosidases (glacoamilasas) e outras exoamilasas.

 4-amilases que apenas hidrolisam os links glucosídicos α-1,6. Neste grupo, estão as enzimas "descamificando" e outros conhecidos como pululanaas.

5-amilases como α-glucosidases, que preferencialmente hidrolisam α-1,4 de oligossacarídeos curtos produzidos pela ação de outras enzimas em substratos como amilose ou amilopetina.

6-enzimas que hidrolisam o amido de polímeros cíclicos não redutores de resíduos D-glicosídicos conhecidos como ciclodextrinas, como algumas amilases bacterianas.

Funções

Muitas são as funções concedidas a enzimas com atividade da amilase, não apenas do ponto de vista natural ou fisiológico, mas também do ponto de vista comercial e industrial, diretamente relacionado ao homem.

Em animais

As amilasas em animais estão essencialmente presentes na saliva, fígado e pâncreas, onde mediam a degradação dos diferentes polissacarídeos consumidos na dieta (de origem animal (glicógenos) ou vegetais (amidos))).

A α-amilase presente na saliva é usada como um indicador do estado fisiológico das glândulas salivares, pois constitui mais de 40% da produção de proteínas dessas glândulas.

No compartimento oral, essa enzima é responsável pela "pré -digestão" de amido, produzindo desperdício de maltose, maltotriiosa e dextrina.

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Em plantas

Nas plantas, o amido é um polissacarídeo de reserva e sua hidrólise, mediada por enzimas amiláticas, possui muitas funções importantes. Entre eles, eles podem se destacar:

• A germinação de sementes de cereais por digestão da camada Aleurona.
• A degradação de substâncias de reserva para a aquisição de energia na forma de ATP.

Em microorganismos

Muitos microorganismos usam amilasas para obter carbono e energia de várias fontes de polissacarídeos. Na indústria, esses microorganismos são explorados para a produção em grande escala dessas enzimas, que servem para atender a diferentes demandas comerciais do homem.

Usos industriais

Na indústria, as amilases são usadas com vários propósitos, entre os quais a fabricação de maltose, xaropes com alto teor de frutose, misturas de oligossacarídeos, dextrinas etc.

Eles também são usados ​​para fermentação alcoólica direta ao etanol na indústria da cerveja e para o uso de águas residuais produzidas durante o processamento de alimentos vegetais como fonte de alimento para o crescimento de microorganismos, por exemplo.

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