Características, estrutura e funções da tropomiosina

O tropomiosina É uma das três proteínas que fazem parte dos filamentos finos nas miofibrilas das células musculares do músculo esquelético de vertebrados e células musculares de alguns invertebrados.

Está associado principalmente a filamentos de actina nas miofibrilas musculares, mas há relatos que indicam que, embora, em menor grau, possa ser associado a filamentos de actina do citoesqueleto de células não musculares.

Modelo Atômico de Tropomiocina (Fonte: Spid ~ Commonswiki assumiu (com base em reivindicações de direitos autorais). [CC BY-SA 3.0 (http: // criativecommons.Org/licenças/BY-SA/3.0/)] via Wikimedia Commons)

Foi isolado e cristalizado pela primeira vez entre 1946 e 1948, através de protocolos semelhantes aos usados ​​anos antes para obter actina e miosina, as duas proteínas mais abundantes nos miofilamentos.

Nas células musculares esqueléticas, a tropomiosina constitui, juntamente com a troponina, uma dupla de proteínas reguladoras que atua como um "sensor" de cálcio, uma vez que sua associação inibitória com fibras de actina é revertida após a união com os íons cálcio que eles entram na célula em resposta ao estímulos nervosos que direcionam a contração.

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Caracteristicas

Nas células de vertebrados, a tropomiosina é invariavelmente, como parte de filamentos finos nas miofibrilas musculares, tanto do músculo estriado quanto do músculo liso, onde exerce funções regulatórias.

Os cientistas descreveram a tropomiosina como uma proteína assimétrica, bastante estável contra o calor (termoestável), cuja polimerização parece depender da concentração iônica do meio, onde está localizado.

Pertence a uma família grande e complexa de proteínas fibrosas e helicoidais que são amplamente distribuídas entre eucariotos. Nos vertebrados, as tropomiosinas são classificadas em dois grandes grupos:

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- Aqueles com alto peso molecular (entre 284-281 aminoácidos).

- Baixo peso molecular (entre 245-251 aminoácidos).

Todas as isoformas, quando são examinadas separadamente, têm vários resíduos de aminoácidos que são 40 40. Há hipótese que propõe que cada um desses "grupos" de aminoácidos interage com um monômero de actina G quando ambas as proteínas estão formando um complexo em filamentos finos.

Os mamíferos contêm pelo menos 20 isoformas diferentes de tropomiosina, codificadas por quatro genes que são expressos através de promotores alternativos e cujos produtos (RNAM) são processados ​​por cortes e emendas alternativas ("Splicing").

Algumas dessas isoformas têm expressão diferencial. Muitos são de tecido e estádio de palco, pois alguns são encontrados em tecidos musculares determinados e podem ser o caso de que são expressos apenas em um momento específico de desenvolvimento.

Estrutura

A tropomiosina é uma proteína dimérica, composta por dois salões alfa polipeptídicos rolados juntos, mais ou menos 284 resíduos de aminoácidos cada, com um peso molecular próximo a 70 kDa e um comprimento de mais de 400 nm.

Como pode haver múltiplas isoformas, sua estrutura pode ser composta por duas moléculas iguais ou duas diferentes, formando assim uma proteína homodimica ou heterodimérica, respectivamente. Estes diferem em termos da "força" com a qual se ligam aos filamentos de actina.

As moléculas de tropomiosina, também de maneira filamentada, estão localizadas nas regiões “groove” que existem entre os polímeros de actina G cadeias que compõem os fios da actina da actina dos filamentos finos dos filamentos finos. Alguns autores descrevem sua associação como uma "complementaridade da forma" entre as duas proteínas.

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A sequência desta proteína é concebida como um "flerte" de heptopeptídeos (7 aminoácidos) que são repetidos, cujas características e propriedades individuais promovem a embalagem estável dos dois hélices que compõem sua estrutura e, entre os quais os locais da união são formados Para actina.

A união entre as fibras de tropomiosina e actina é principalmente por meio de interações eletrostáticas.

O extremo N-terminal das tropomiosinas é muito preservado entre as diferentes isoformas musculares. Tanto que oito dos nove primeiros resíduos são idênticos de homem para Drosophila (A mosca da fruta) e 18 dos primeiros 20 resíduos N-terminais são preservados em todos os vertebrados.

Funções

Tropomiosina e troponina, como mencionado acima, constituem a dupla regulatória de contração muscular de fibras esqueléticas e cardíacas de vertebrados e alguns invertebrados.

A troponina é um complexo de proteínas formado por três subunidades, uma que responde ao cálcio e se junta a isso, outro que se liga à tropomiosina e outro que se liga aos filamentos da actina F.

Cada molécula de tropomiosina está associada a um complexo de troponina que regula os movimentos do primeiro.

Quando o músculo é relaxado, a tropomiosina é encontrada em uma topologia especial que bloqueia os sites da União da Miosina na actina, o que impede a contração.

Quando as fibras musculares recebem estímulo adequado, a concentração intracelular de cálcio aumenta, o que causa uma mudança conformacional na troponina associada à tropomiosina.

A mudança conformacional na troponina também induz uma mudança conformacional na tropomiosina, o que resulta na "libertação" dos sites da União de Miliosinos de Atuação e permite que a contração das miofibrilas ocorra.

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Nas células não musculares onde está localizado, a tropomiosina aparentemente cumpre funções estruturais ou na regulação da morfologia e mobilidade celular.

Tropomiosina como alérgeno

A tropomiosina foi apontada como uma das proteínas musculares alergênicas mais abundantes em casos de reações alérgicas causadas por alimentos de origem animal.

Está presente em células musculares e não musculares, tanto vertebrados quanto invertebrados. Vários estudos revelam que as reações alérgicas causadas por crustáceos, como camarão, caranguejos e lagostas, são o produto da "detecção" de seus epitakes por meio de imunoglobulinas no soro de pacientes hipersensíveis alérgicos.

Pensa -se que essa proteína se comporta como um alérgeno da reatividade cruzada, uma vez que pacientes alérgicos para camarão, por exemplo, também são para outros crustáceos e moluscos que têm uma proteína com características semelhantes.

Referências

1. Ayuso, g. R. R., & Lehrer, S. B. (1999). Tropomiosina: um invertebrado pan-even. Jornal Internacional de Alergia e Imunologia, 119, 247-258.
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3. Farah, c., & Reinach, f. (novecentos e noventa e cinco). O complexo de troponina e a regulação da contração muscular. Faseb, 9, 755-767.
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5. Ross, m., & Pawlina, w. (2006). Histologia. Um texto e atlas com células correlacionadas e biologia molecular (5ª ed.). Lippinott Williams & Wilkins.