Proteínas fibrosas

Estrutura molecular do colágeno, uma proteína fibrosa de origem animal (Fonte: Nevit Dilmen [CC BY-S (http: // criativeCommons.Org/licenças/BY-SA/3.0/)] via Wikimedia Commons)

O que são proteínas fibrosas?

As proteínas fibrosas, Também conhecido como escleroproteínas, elas são uma classe de proteínas que são uma parte importante dos componentes estruturais de qualquer célula viva. Colágeno, elastina, queratina ou fibroína são exemplos desse tipo de proteína.

Eles cumprem funções muito diversas e complexas. Os mais importantes são os de proteção (como os espinhos de um porco -espinho) ou suporte (como aquele que fornece aranhas o tecido que eles tecem e que os mantém suspensos).

As proteínas fibrosas são compostas de cadeias polipeptídicas totalmente estendidas, que são organizadas formando um tipo de "fibra" ou "corda" de grande resistência. Essas proteínas são mecanicamente muito fortes e são insolúveis em água.

Na maioria das vezes, os componentes das proteínas fibrosas são polímeros de aminoácidos repetidos consecutivamente.

A humanidade tentou.

Estrutura

Estrutura repetitiva da fibroína de seda, uma proteína fibrosa

As proteínas fibrosas têm uma composição relativamente simples em sua estrutura. Eles geralmente são formados por três ou quatro aminoácidos unidos entre.

Ou seja, se uma proteína for composta por aminoácidos como lisina, arginina e triptofano, o seguinte aminoácido que se juntará ao triptofano será uma lisina novamente, seguida por uma arginina e outra molécula de triptofano e assim por diante.

Existem proteínas fibrosas que têm motivos de aminoácidos espaçados por dois ou três aminoácidos diferentes dos motivos repetitivos de suas sequências e, em outras proteínas, a sequência de aminoácidos pode ser muito variável, de 10 ou 15 aminoácidos diferentes.

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As estruturas de muitas das proteínas fibrosas foram caracterizadas com técnicas de cristalografia de raio X e por métodos de ressonância magnética nuclear. Graças a isso, proteína com fibra em forma de fibra, tubular, laminar, espiral, "funil", etc. foram detalhados, etc.

Cada polipeptídeo de motivos repetidos formas únicas um filamento e cada filamento é uma unidade das centenas de unidades que compõem a ultraestrutura de uma "proteína fibrosa". Em geral, cada filamento está disponível de maneira helicoidal em relação aos outros.

Funções

Devido à rede de fibras que forma proteínas fibrosas, suas principais funções consistem em servir como suporte estrutural, resistência e material de proteção para os tecidos dos diferentes organismos vivos.

As estruturas de proteção compostas por proteínas fibrosas podem proteger os órgãos vitais dos vertebrados contra golpes mecânicos, condições climáticas adversas ou ataque predatório.

O nível de especialização de proteínas fibrosas é único no reino animal. Web Spider, por exemplo, é um tecido de suporte essencial para o modo de vida que as aranhas carregam. Este material tem resistência e flexibilidade únicas.

Tanto que, atualmente, muitos materiais sintéticos tentam recriar a flexibilidade e a resistência da Web Spider, mesmo usando organismos transgênicos para sintetizar esse material através de ferramentas biotecnológicas. No entanto, deve -se notar que o sucesso esperado ainda não foi obtido.

Uma propriedade importante que as proteínas fibrosas têm é que elas permitem a conexão entre os diferentes tecidos dos animais vertebrados.

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Além disso, as propriedades versáteis dessas proteínas permitem que os organismos vivos criem materiais que combinam resistência e flexibilidade. Em muitos casos, é isso que forma os componentes essenciais para o movimento dos músculos nos vertebrados.

Exemplos de proteínas fibrosas

Colágeno

É uma proteína de origem animal e talvez seja uma das mais abundantes no corpo de animais de vertebrados, uma vez que a maioria dos tecidos conjuntivos compõe. O colágeno se destaca por suas propriedades fortes, extensíveis, insolúveis e quimicamente inertes.

Compõe - principalmente - para a pele, córnea, discos intervertebrais, tendões e vasos sanguíneos. Uma fibra de colágeno é composta por uma hélice tripla paralela que está, quase em sua terceira parte, apenas o aminoácido glicina.

Esta proteína forma estruturas conhecidas como "microfibrilas de colágeno", que consistem na união de várias hélices de colágeno triplo entre si.

Elastina

Elastina dos cavalos de um cavalo. Fonte: Marta S. C. Godinho, Chavaunne T. Thorpe, Steve E. Greenwald, & Hazel R. C. Tela, CC BY-SA 4.0, via Wikimedia Commons

Como o colágeno, a elastina é uma proteína que faz parte do tecido conjuntivo. No entanto, diferentemente do primeiro, fornece elasticidade aos tecidos, em vez de resistência.

As fibras de elastina são compostas de valina, prolina e aminoácidos de glicina. Esses aminoácidos são características altamente hidrofóbicas e foi determinado que a elasticidade dessa proteína fibrosa é devida a interações eletrostáticas dentro de sua estrutura.

A elastina é abundante em tecidos que são intensamente submetidos a ciclos de extensão e relaxamento. Nos vertebrados, é encontrado em artérias, ligamentos, pulmões e pele.

Queratina

Queratina. Fonte: Maksim, CC BY-SA 3.0, via Wikimedia Commons

A queratina é uma proteína que está predominantemente na camada ectodérmica de animais de vertebrados. Esta proteína forma estruturas importantes como cabelos, pregos, espinhos, penas, chifres, entre outros.

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A queratina pode ser composta por α-queatina ou β-queatina. A α-queatina é muito mais rígida que a β-Cheatine. Isso ocorre porque a queratina-α é composta de hélices α, ricas em aminoácidos de cisteína, que tem a capacidade de formar pontes dissulfeto com outros aminoácidos iguais.

Em β-que, por outro lado, é composto em uma proporção maior de aminoácidos polar e apolar, que podem formar pontes de hidrogênio e organizar em folhas β dobradas. Isso significa que sua estrutura é menos resistente.

Fibroína

Estrutura molecular da fibroína

Esta é a proteína que compõe a teia de aranha e os fios produzidos por vermes de seda. Esses fios são compostos principalmente de aminoácidos de glicina, serina e alanina.

As estruturas dessas proteínas são folhas β organizadas antiparallaa para a orientação do filamento. Essa característica dá resistência, flexibilidade e pouca capacidade distrital.

A fibroína não é muito solúvel em água e deve sua grande flexibilidade à grande rigidez de que a união dos aminoácidos em sua estrutura primária e as pontes de Vander Waals, que são formadas entre os grupos secundários dos aminoácidos.