Características da Maltase, Síntese e Funções

O Maltase, Também conhecido como α-glucosidase, maltase ácida, glicose invertida, glucosidasucrase, α-glucosidase lisossômica ou maltasea-glucoamilas.

Pertence à classe de hidrolases, especificamente à subclasse de glicosidases, que são capazes de quebrar as ligações α-glucosídicas entre os resíduos de glicose (EC. 3.2.1.vinte). Esta categoria agrupa várias enzimas cuja especificidade é destinada à exo-hidrólise dos glicosídeos do terminal unido por links α-1,4.

Reação catalisada pela maltase. À esquerda, uma molécula de maltose e à direita as duas moléculas de glicose resultantes da hidrólise (fonte: D.para.Pantezis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativeComins.Orglicenseby-SA3.0)].JPG via Wikimedia Commons)

Algumas maltasas são capazes de hidrolisando polissacarídeos, mas com velocidade muito menor. Em geral, após a ação da maltase, são liberados resíduos de α-d-glicose, no entanto, as enzimas da mesma subclasse podem hidrolyz β-glicanos, liberando assim resíduos de β-d-glicrose.

A existência de enzimas maltase foi demonstrada inicialmente em 1880 e agora se sabe que não está presente apenas em mamíferos, mas também em microorganismos como leveduras e bactérias, bem como em muitas plantas superiores e cereais.

Um exemplo da importância da atividade dessas enzimas está relacionado a Saccharomyces cerevisiae, O microorganismo responsável pela produção de cerveja e pão, capaz de degradar maltose e maltotriiosa, graças ao fato de ter enzimas maltase, cujos produtos são metabolizados em relação aos produtos fermentativos característicos deste organismo.

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Caracteristicas

Em mamíferos

A maltase é uma proteína anfipática associada à membrana das células do pincel intestinal. Uma isoenzima também é conhecida como Maltase ácida, localizada em lisossomos e capaz de hidrolisar diferentes tipos de ligações glicosídicas em diferentes substratos, não apenas as ligações de maltose e α-1,4. Ambas as enzimas compartilham muitas características estruturais.

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A enzima lisossômica possui aproximadamente 952 aminoácidos e é proclamada pós-translacionalmente por glicosilação e remoção de peptídeos nas extremidades N e C-terminal.

Estudos realizados com a enzima a partir do intestino de ratos e porcos estabelecem que nesses animais a enzima consiste em duas subunidades que diferem entre si em termos de algumas propriedades físicas. Essas duas subunidades surgem do mesmo precursor polipeptídeo que é cortado proteolista.

Ao contrário de porcos e ratos, a enzima em humanos não possui duas subunidades, mas é uma, de grande peso molecular e altamente glicosilado (por N- e QUALQUER-glicosilação).

Em leveduras

O Nome de Maltsa, codificado pela Gen Mal62, Ele pesa 68 kDa e é uma proteína citoplasmática que existe como monômero e hidrolisa um amplo espectro de α-glucosídeos.

Em leveduras, existem cinco isoenzimas codificadas nas áreas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus de codificação de genes MAL Ele também inclui um complexo de genes de todos os genes envolvidos no metabolismo da maltose, incluindo proteínas permeáveis ​​e regulatórias, como se fosse um opeone.

Em plantas

Foi demonstrado que a enzima presente nas plantas é sensível a temperaturas maiores que 50 ° C e que a maltase ocorre em grandes quantidades em cereais germinados e não -germinados.

Além disso, durante a degradação do amido, essa enzima é específica para a maltose, pois não age em outros oligossacarídeos, mas sempre termina com formação de glicose.

Síntese

Em mamíferos

A maltase intestinal dos seres humanos é sintetizada como uma única cadeia polipeptídica. Os carboidratos ricos em resíduos manuais são adicionados por ceterdutivamente pela glicosilação, o que parece proteger a sequência de degradação proteolítica.

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Estudos sobre a biogênese desta enzima estabelecem que é montada como uma molécula de alto peso molecular em um estado "ligado à membrana" do retículo endoplasmático, e que é posteriormente processado por enzimas pancreáticas e "re-glicosilado" no Golgi complexo.

Em leveduras

Em leveduras, existem cinco isoenzimas codificadas nas áreas teloméricas de cinco cromossomos diferentes. Cada locus de codificação de genes MAL Ele também inclui um complexo de genes de todos os genes envolvidos no metabolismo da Maltosa, incluindo proteínas permeáveis ​​e regulatórias.

Em bactérias

O sistema de metabolismo de Maltosa em bactérias como E. coli, É muito semelhante ao sistema de lactose, especialmente na organização genética do operador responsável pela síntese de proteínas reguladoras, transportador e com atividade enzimática no substrato (maltase).

Funções

Na maioria dos organismos em que a presença de enzimas como a maltase foi detectada, essa enzima desempenha o mesmo papel: a degradação de dissacarídeos, como a maltose, a fim de obter produtos de carboidratos solúveis mais facilmente facilmente.

No intestino dos mamíferos, a maltase tem um papel fundamental nas etapas finais da degradação do amido. As deficiências nessa enzima são geralmente observadas em patologias como a glicogênese tipo II, que está relacionada ao armazenamento de glicogênio.

Em bactérias e leveduras, as reações catalisadas por enzimas desse tipo representam uma importante fonte de energia de glicose que entra na via glicolítica, para fins fermentativos ou não.

Nas plantas, a maltase, juntamente com as amilases, participa da degradação do endosperma nas sementes que estão "dormindo" e que são ativadas pelas giberelinas, hormônios reguladores do crescimento das plantas, como um pré -requisito para a germinação.

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Além disso, muitas plantas produtoras de amido transitório durante o dia têm maltases específicas que contribuem para a degradação de seus intermediários do metabolismo durante a noite, e foi determinado que os cloroplastos são os principais locais de armazenamento de maltose nesses organismos nesses organismos.

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