Imunoglobulina d

Estrutura tridimensional de uma imunoglobulina ou anticorpo. A imunoglobulina é cinza

O que é imunoglobulina D?

O Imunoglobulina d (IGD), descoberto em 1965, é uma proteína que está no soro humano. É uma imunoglobulina de superfície que está localizada na membrana dos linfócitos B (MIGD) antes da ativação antes da ativação.

Ele tem sua função como um receptor inicial dos antígenos, substâncias que podem ser reconhecidas pelo sistema imunológico.

O IGD também é gratuito no plasma graças à sua secreção (SIGD). Tem um peso molecular de 185.000 dalton e representa cerca de 1% das imunoglobulinas de um organismo.

Mais estudos sobre IGD são necessários, mas sabe -se que ele tem um papel importante na ativação e supressão dos linfócitos.

O que são imunoglobulinas?

Imunoglobulinas, ou anticorpos, são proteínas globulares altamente específicas, sintetizadas por linfócitos B, que são as células responsáveis ​​pela resposta imune no corpo dos animais.

Imunoglobulinas interagem com moléculas que o corpo identifica como não é o seu, ou antígenos. Qualquer substância capaz de ativar a resposta imune no corpo é chamada de antígeno.

Na família de moléculas de anticorpos Ig, as circulantes são incluídas no plasma sanguíneo e as da superfície dos linfócitos B antes de sua ativação.

Existem cinco tipos de imunoglobulinas: IgG, IGD, IgE, IgA e IgM (identificadas em humanos, ratos, cães, répteis, peixes, entre outros), que são estruturalmente diferenciados por suas constantes regiões na cadeia pesada.

Essas diferenças dão a eles propriedades funcionais particulares.

Os anticorpos atuam como sensores específicos para antígenos. Eles se formam com esses, complexos que iniciam uma cachoeira de reações do sistema imunológico.

Os estágios gerais nesse processo são: reconhecimento, diferenciação de linfócitos específicos e, finalmente, o estágio efetor.

Estrutura

Todos os anticorpos são moléculas polipeptídicas complexas na forma de "y". Eles são compostos por quatro cadeias polipeptídicas, duas delas com cadeias leves (curtas) de luz, de cerca de 214 aminoácidos cada, e as outras duas cadeias pesadas (longas) também idênticas entre si, do duplo de aminoácidos. Um link dissulfeto se junta a uma corrente leve a um pesado.

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Ambos os tipos de cadeias têm regiões constantes (características do tipo de anticorpo e das espécies às quais o corpo pertence), onde a sequência de aminoácidos é repetida de uma molécula para outra, e também têm regiões variáveis ​​de aproximadamente 100 aminoácidos de comprimento.

Uma ponte dissulfeto (ligação do tipo covalente) liga cada cadeia de luz a uma pesada e, por sua vez, um ou dois desses links podem se juntar às duas correntes pesadas.

Quando as correntes são dobradas, as seqüências variáveis ​​de aminoácidos são coletadas formando duas regiões ativas: sites combinados ou regiões determinantes de complementaridade (CDR).

Esses sites são aqueles que se ligam como uma luva a uma região específica do antígeno específico, epítopo ou determinante antigênico. A estabilização dessa interação ocorre graças a inúmeras ligações não -covalentes.

Essas sequências CDR são muito variáveis ​​entre os anticorpos, gerando uma ampla variedade de funções relacionadas ao equilíbrio do sistema imunológico. Os anticorpos são específicos para diferentes tipos de antígenos.

Em relação às peculiaridades da imunoglobulina D, sabe -se que ela apresenta uma grande diversidade entre os vertebrados.

Em termos gerais, isso consiste em duas correntes pesadas Delta e duas correntes leves. O IGD é livre no soro, ou ligado aos linfócitos B através de um receptor FC.

Função e doenças

Como a IGD foi preservada evolutivamente de peixes cartilaginosos (que povoavam o planeta cerca de 500 milhões de anos atrás) a humanos, acredita -se que ele cumpra funções imunológicas vitais.

Apesar disso, foi o menos estudado de imunoglobulinas, de modo que as funções específicas do SIGD SIGD ainda não são conhecidas, enquanto várias funções foram propostas para MIGD.

Sigd

Uma das causas do interesse recente no estudo do SIGD (secreção da imunoglobulina D) foi a descoberta de altos níveis desse IG em algumas crianças com febre periódica. Por sua vez, outro fator de interesse é sua utilidade no monitoramento dos mielomas.

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Acredita -se que SIGD tenha alguma função no sangue, em secreções mucosas e na superfície de células efetoras imunológicas inatas, como basófilos.

Eles são altamente reativos contra patógenos do sistema respiratório e seus produtos de excreção. Foi relatado que os IGDs aumentam a imunidade das membranas mucosas, graças ao seu efeito em bactérias e vírus presentes.

Migd

Em relação à MIGD (membrana da imunoglobulina D, encontrada nos linfócitos b), é considerada um receptor de membrana antigênica de linfócitos B, que favoreceria a maturação celular.

Também acredita.

Linfócitos b

Pensa-se que os produtores de BD B representam uma linhagem celular específica chamada B-1 linfócitos. Estes são linfócitos auto -reativos que escaparam da exclusão clonal.

Os autoanticorpos gerados por esses linfócitos, reagem com desoxirribonucleico ou DNA (mono e dois catenários), com receptores celulares, membranas celulares de glóbulos vermelhos e tecido epitelial.

É assim que as doenças auto -imunes geram, como lúpus eritematoso sistêmico, miastenia gravis, anemia hemolítica autoimune e trombocitopenia idiopática roxa.

Sistema imun-inflamatório

Sabe-se também que os IGDs estão envolvidos na estruturação de um sistema que interfere entre o sistema imunológico e inflamatório: as altas concentrações de IGD estão relacionadas a distúrbios auto-inflamatórios (hiperimunoglobulemia D, HISS ou Hyper-RD) distúrbios).

Por exemplo, em pacientes com condições autoimunes, como artrite reumatóide, altos valores de ambos, SIGD e MIGD são encontrados. Acredita -se, portanto, que essa condição contribua para a patogênese da doença.

Atualmente, as possíveis funções desse anticorpo nas células mononucleares do sangue periférico (PBMC) desses pacientes são estudadas.

Tudo isso levou a considerar que o IGD poderia ser um potencial objetivo imunoterapêutico no tratamento da artrite reumatóide.

Valores normais

O SIGD em indivíduos normais varia amplamente, o que impediu o estabelecimento de um intervalo de referência com precisão para suas concentrações normais. Alguns estudos mostraram que essa variação é particularmente influenciada por:

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- A sensibilidade da técnica de detecção aplicada -é por radioinessanayos (RIA), imunoensaios enzimáticos (EIA) e os mais comumente usados ​​em laboratórios clínicos, que é a radioinemunodipusion (RID)-.

- A ausência de um único método universal estipulado para a detecção de IGD.

- Fatores hereditários, raça, idade, sexo, estado de gestação, condição de fumante, entre outros.

Alguns especialistas até consideram que a análise de rotina do IGD não é justificada, porque seu papel específico está longe de ser elucidado e os custos de sua análise em laboratório clínico são altos.

Seria justificado em casos de pacientes com IGD monoclonal no soro ou suspeito de ter Hids.

Concentração no soro

Por outro lado, sabe -se que o SIGD geralmente apresenta uma concentração no soro menor que a de IgG, IgA e IgM, mas maior que a concentração de IgE.

Além disso, como possui meia -vida de 2 a 3 dias, a concentração plasmática é inferior a 1% do total de imunoglobulina sérica. Algumas investigações indicam que representa 0,25% do total de imunoglobulinas séricas.

Valores sanguíneos

Entre os valores relatados no sangue, em recém -nascidos, tem sido 0,08 mg/L (determinado por RIA), em bebês e adultos varia de valores indetectáveis ​​a 400 mg/L (dependendo da idade e particularidades de cada indivíduo ).

Em adultos normais, eles foram relatados como médias normais 25; 35; 40 e 50 mg/L. Em termos gerais, a concentração sérica média para adultos saudáveis ​​foi relatada em 30 mg/L (determinado por RID).

No entanto, como afirmado neste artigo, existem inúmeros fatores que impedem o estabelecimento de valores normais padrão.

Referências

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3. Voet, J.G. e Voet, W.P.D. Fundamentos da Bioquímica: Lyfe para o nível molecular. Wiley.