Estrutura, funções, desnaturação de Ovoalbúmin

O Ovoalbúmina É a proteína mais abundante do "claro" dos pássaros dos pássaros. Pertence à família de proteínas conhecida como "Serpins" ou "Inibidores de Serin Proteas", que é um grupo extremamente diversificado de eucariotos (inclui mais de 300 proteínas homólogas).

Foi uma das primeiras proteínas isoladas com grande pureza e, graças à sua surpreendente abundância nas estruturas reprodutivas dos pássaros, isso é amplamente utilizado como "modelo" na preparação de "padrões" para o estudo da estrutura, as propriedades , as propriedades, as propriedades, a síntese e secreção de muitas proteínas.

Estrutura molecular de Ovalbúmina (Fonte: Jawahar Swaminathan e MSD Staff no European Bioinformatics Institute [domínio público] via Wikimedia Commons)

Em termos percentuais, a ovoalbumina inclui entre 60 e 65% do conteúdo total de proteínas da clara de ovo, mas, diferentemente dos outros membros da família de proteínas serpinas, não possui atividade como inibidor de protease.

Os ovos de galinha também têm outras proteínas:

- Ovotransferrin, também chamado Conalbúmina, que representa 13% do conteúdo total de proteínas

- Ovomucóide, uma glicoproteína que inclui 11% do total

- Ovomucina, outra glicoproteína sulfatada que representa 3.5%

- A suave ou muramidase, que também inclui os 3.5% da proteína clara

- Globulins, que representam 4%

A síntese de ovoalbumina ocorre a partir de uma mistura de peptídeos intermediários durante o trânsito do ovo através do oviduto dos pássaros e há relatos de que a transcrição dos genes envolvidos ocorre apenas em resposta à presença de estrogênio, um hormônio sexual.

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Estrutura

OVOALBUMIN é um fosfográfico monomérico de cerca de 45 kDa de peso molecular e um ponto isoelétrico próximo a 4.5. Em sua estrutura, portanto, existem inúmeros locais para fosforilação e glicosilação, que são modificações pós -traducionais muito comuns em proteínas.

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Esta proteína é codificada por um gene 7.700 pares de bases, caracterizados pela presença de 8 exons intercalados com 7 íntrons, por isso é intuidado que seu mensageiro sofra várias modificações pós-transcritivas para executar a proteína madura.

A ovalbumina dos ovos de galinha tem 386 resíduos de aminoácidos e foi demonstrado que a forma pura dessa proteína consiste em três subclasses conhecidas como A1, A2 e A3, caracterizadas por contendo dois, um grupo de fosfato, respectivamente, respectivamente.

Em relação à estrutura terciária, a sequência de aminoácidos de ovoalbumina revela a presença de 6 resíduos de cisteína, entre os quais quatro pontes dissulfeto são formadas. Além disso, alguns estudos estruturais provaram que o extremo N-terminal desta proteína é acetizado.

S-Ovoalbúmina

Quando os ovos são armazenados, a estrutura da ovalbumina é modificada, formando o que é conhecido na literatura como S-Ovalbumina, que é uma forma mais estável contra o calor e é formada devido a mecanismos para troca entre dissulfetos e resfriamentos.

Além da temperatura de armazenamento, essa "forma" de ovoalbumina também é formada, dependendo do pH interno dos ovos, o que pode ser esperado em qualquer tipo de proteína na natureza.

O S-A ovalbumina é, então, à qual algumas reações de hipersensibilidade sofridas por algumas pessoas após ingerir ovos são atribuídas.

Funções

Embora o ovoalbumina pertence a uma família de proteínas caracterizada por sua atividade como inibidores de protease, ela não possui atividade inibitória e sua função não foi completamente elucidada.

No entanto, foi levantada a hipótese de que uma função potencial dessa enzima é a do transporte e armazenamento de íons metálicos de e do embrião. Outros autores propuseram que isso também funcione como uma fonte nutricional do embrião durante seu crescimento.

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Do ponto de vista experimental, Ovoalbúmina representa uma das principais proteínas "modelo" para vários sistemas de estudo estrutural, funcional, de síntese e secreção de proteínas, por isso tem sido muito importante para o progresso em questões científicas.

Funções para a indústria de alimentos

Além disso, tendo em vista o fato de ser uma das proteínas mais abundantes em ovos de galinha, essa é uma proteína extremamente importante para a nutrição de humanos e outros animais que se alimentam de ovos de diferentes aves.

No aspecto culinário, o ovoalbumina, bem como o restante das proteínas brancas do ovo, são usados ​​para suas propriedades funcionais, especialmente pela capacidade de formação de espuma, processo durante o qual os polipeptídeos são desnaturados, formando a interface de ar /líquido estável típico do referido estado de dispersão.

Desnaturação

Como o ovoalbumina possui numerosos grupos de sulfidilos, esta é uma proteína razoavelmente reativa e facilmente desnatulável.

A temperatura de desnaturação da ovoalbumina está entre 84 e 93 ° C, sendo 93 que caracteriza a forma S-Ovoalbúmin, que é mais estável a temperaturas mais altas. A desnaturação da ovoalbumina do calor resulta na formação dos "géis" esbranquiçados característicos que são observados durante a cozinha dos ovos.

Ovos fritos (fonte: Whatmidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // CreativeCommons.Org/licenças/BY-SA/4.0)] via Wikimedia Commons)

O pH também é um fator importante quando a desnaturação desta proteína é considerada, bem como o tipo e a concentração de sais. Para Ovoalbúmina, um pH de desnaturação é de cerca de 6.6.

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Sob diferentes condições de desnaturação, as moléculas de ovoalbumina têm uma alta tendência a adicionar, um processo que geralmente pode ser acelerado com a adição de sais e o aumento da temperatura.

A capacidade da ovoalbumina e outras proteínas de clara de ovo para formar estruturas do tipo gel quando são aquecidas, bem como sua capacidade de se juntar a moléculas de água e funcionar como emulsificantes, são aqueles que lhes dão suas características funcionais mais importantes e a razão pela qual eles são tão explorado especialmente na indústria de alimentos.

O processo de desnaturalização desta proteína tem sido muito útil para a investigação dos mecanismos de transição entre os estados sólidos e de gel, bem como para o estudo do efeito que diferentes tipos de sais têm que diferentes concentrações (força iônica) na integridade de proteínas.

Referências

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