As funções e tipos

Os liasas São enzimas que participam do corte ou da adição de grupos em um composto químico. O princípio desta reação é baseado no corte dos links C-C, C-O ou C-N. Consequentemente, novas ligações duplas ou estruturas de anel são formadas (Mahdi e Kelly, 2001).

Por outro lado, as Liasas participam de processos celulares, como o ciclo de ácido cítrico e síntese orgânica, como a produção de ciano -hidrina.

Estrutura tridimensional do ácido poligalacturônico LIASA (LIASA PECTATE). Por Jawahar Swaminathan e funcionários do MSD do Instituto Europeu de Bioinformática [Domínio Público (https: // CreativeCommons.org/licenças)], da Wikimedia Commons.

Essas proteínas são diferentes de outras enzimas, pois apresentam certos detalhes especiais. Em um sentido da reação, eles agem em dois substratos, enquanto na direção oposta eles afetam apenas um substrato.

De fato, seu efeito causa a eliminação de uma molécula, que produz uma estrutura de ligação dupla ou a aparência de um novo anel. Em particular, a enzima de ácido policalacturônico de Liasa (pectato de Liasa), que quebra a pectina e origina unidades simples de galacturônico, ramnosa e dextrina ácido. Além disso, está presente em alguns fungos e bactérias fitopatogênicas.

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Funções dos Liasas

Liasas são um grupo enzimático interessante, que tem muitos trabalhos na vida do nosso planeta. Assim, eles são protagonistas de processos importantes para a vida dos organismos.

Isto é, a falta dessas proteínas induz a morte dos seres. Enfim, o conhecimento dessas proteínas é divertido e chocante. Por outro lado, ensina a complexidade dos processos que nos cercam.

Além disso, suas funções variam dependendo do tipo de liasa. Consequentemente, há uma grande variedade de enzimas com atividade LIASA. De tal maneira que eles são capazes de fazer cortes nos vínculos de moléculas muito variáveis.

Por outro lado, vamos ver alguns exemplos dessas proteínas e as funções que eles desempenham:

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Fosfolipase C de Bacillus sp 

Fornece a este corpo a capacidade de modificar o sistema digestivo de alguns insetos. Portanto, favorece sua rápida multiplicação em todo o corpo do animal.

Anidrase carbônica

Converter dióxido de carbono em bicarbonato e prótons. Na presença de água, está relacionado à manutenção do equilíbrio ácido-base no sangue e nos tecidos, bem como na rápida eliminação do dióxido de carbono destes.

No entanto, essa enzima nas plantas aumenta a concentração de dióxido de carbono no cloroplasto, o que aumenta a carboxilação da enzima rubisco.

Reação catalisada por anidrase carbônico. Por Garciagerry [CC BY-SA 3.0 (http: // criativecommons.Org/licenças/BY-SA/3.0/)], da Wikimedia Commons.

Enolase

Converte 2-fosfoglicerato em fosfoenolpiruvato em glicólise. Além disso, você pode realizar a reação reversa na gluconeogênese. Obviamente, ele procura sintetizar a glicose quando há um déficit desse açúcar nas células.

Além dessas funções clássicas, a enolase está presente nos axônios das células nervosas. É também um marcador de lesões neuronais e outros danos no sistema nervoso.

Carboxilase

Como resultado de sua ação, elimina grupos carboxila do ácido pirúvico. Consequentemente, torna o etanol e o dióxido de carbono.

Em leveduras, destrua o CO2 das células e origine etanol. Este composto funciona como um antibiótico.

Fosfolipase c

Está localizado nas membranas dos Tripanossomas e uma variedade de bactérias. Gera o corte de proteínas do GPI presente nessas membranas. De fato, foi detectado em Trypanosoma brucei.

Pepck

Ele intervém na gliconeogênese, converte oxalacetato em fosfoenolpiruvato e dióxido de carbono. Por outro lado, em animais, permite que o fígado ou as células renais forme glicose de outros metabólitos.

Aldolase

Ele exerce sua ação na glicólise; Corte a frutose-1.6-bf em duas triosas, dhap e gliceraldeído 3-fosfato. Portanto, essa enzima localizada no citosol da maioria dos organismos desempenha um papel importante na extração de energia de açúcar.

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Por outro lado, a avaliação do sangue (ou soro) aldolase é uma ferramenta que permite determinar as estruturas danificadas em órgãos como fígado, músculo, rim ou coração.

LIASA Rent

Ele exerce sua ação em um substrato alcurinista e íons de hidrogênio, para produzir íons alcanos e mercúrio.

Seu papel biológico fundamental é participar de mecanismos de eliminação tóxica, porque converte compostos orgânicos de mercúrio em agentes que não são prejudiciais.

Oxalomalato Liasa

Em particular, transforma 3-oxomalato em dois produtos: oxoacetato e glioxilato.

Funciona no ciclo Krebs, de modo que fungos, protistas e plantas formam açúcares de acetatos retirados do meio.

Tipos de liasas

Dentro do grupo Liasas, existem várias subclasses:

Liasses carbono-carbono

Essas enzimas cortam ligações de carbono-carbono. Eles são classificados como os seguintes tipos:

• Carboxy-Liasas:  que adicione ou remova o COOH. Em particular, eles removem grupos de aminoácidos, do tipo alfa-zoacido e beta-ecto-ácido.
• Cho-liasas: Condensar grupos aldol no sentido inverso.
• Ox Liasas ácido: Eles cortam o ácido 3 RoH ou reações reversas.

Liasas cArbon-oXigen

Essas enzimas quebram links C-O. Eles estão entre eles:

1) Hydrolysa, que elimina a água. Como são, carbonato ou de-hidratasa citrato, fumarato hidratasa, entre outras proteínas.

2) Liasas, que tomam álcool de açúcar. São encontradas heparina liasa, pectato liasa, glucuronan liasa, além de muitas outras enzimas (Albersheim 1962, Courtois 1997).

3) Liasas que exercem sua ação sobre substratos de fosfato e removem fosfato.

Liases de carbono-nitrogênio

Obviamente, são enzimas que cortam sindicatos de nitrogênio carbono. Eles são divididos em:

1) Liasas amônio, que quebra junções de nitrogênio carbono e formam NH3. Cuja ação está em aspartato, treonina ou histidina.

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2) Além. Por exemplo, adenilosuccinato liasa.

3) Amino-liasas, corta os sindicatos de carbono-nitrogênio em grupos de amina. De tal maneira que o Syntasa Sidine rigoroso, Deacecoel Ipecosido Syntasa, está neste grupo de enzimas.

Liasas Carbon-Azufre

São enzimas que cortam ligações de açúcar de carbono. Por exemplo, Liasa Cysine, Lactailltiona Liasa ou γ-Liasa Methodine.

Liasas Carbon-Halogenuro

Primeiro, esta subclasse foi originalmente estabelecida com base na enzima de eliminação do ácido clorídrico (HCL) de 1,1,1-truso-22.2-bis-eeto (DDT).

Fósforo-oxigênio

A fosfolipase C é encontrada nesta categoria de liasas.

Liasesa-fósforo de carbono

Em particular, eles exercem sua ação sobre sindicatos de carbono-fósforo.

Referências

1. Mahdi, J.G., Kelly, d.R., 2001. Lyes. Em: rehm, h.-J., Reed, g. (Eds.), Conjunto de biotecnologia. Wiley-VCH Verlag GmbH, Weinheim, Alemanha, PP. 41-171.
2. Palomeque p., Martínez m., Valdivia e. e maqueda m. (1985). Estudos preliminares do efeito entomotóxico de Bacillus latrosporus em frente à larva. Tigela. Serv. Pragas, 11: 147-154.
3. Lafrance-Vanasse, J.; Lefebvre, m.; Di Lello, P.; Sygusch, J.; Omichinski, J. G. (2008). Estruturas cristalinas do merb liase organomercurencial em sua forma livre e ligada a mercúrio forma insights sobre o mecanismo de degradação de metilmercúrio. JBC, 284 (2): 938-944.
4. Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V; Morgunov, Igor G; Finogenova, Tatiana V; Kondrashova, Marie N. (2006). Evolução das enzimas do ciclo de glicilato em metazoa: evidência de transferências múltiplas horizontais e formação de pseudogene. Biologia Direct, 1:31.
5. Albersheim, p. e killias, você. (1962). Estudos relacionados à purificação e propriedades da pectina transeliminase. Arco. Biochem. Biophys. 97: 107-115.
6. Courtois B, Courtois J (1997). Identificação da liase glucuronana de uma cepa mutante de Rhizobium meliliti. Int. J. Biol. Macromol. 21 (1-2): 3-9.