Aminoácidos de proteínas

Os 20 aminoácidos e suas estruturas

O que são aminoácidos?

O aminoácidos São os compostos orgânicos que formam proteínas, que são correntes de aminoácidos. Como o nome indica, eles contêm grupos básicos (amino, NH2) e grupos ácidos (Carboxil, COOH).

Essas subunidades são essenciais para a formação de centenas de milhares de proteínas diferentes em organismos tão diferentes quanto uma bactéria e um elefante ou um fungo e uma árvore.

Mais de 200 aminoácidos diferentes foram descritos, mas os estudiosos do sujeito determinaram que as proteínas de todos os seres vivos (simples ou complexos) são sempre formados pelos mesmos 20, que se juntam para formar seqüências lineares características características características.

Como todos os aminoácidos compartilham o mesmo “esqueleto” principal, são as cadeias laterais deles que os diferenciam; Portanto, essas moléculas podem ser concebidas como o "alfabeto" em que a linguagem da estrutura da proteína é "escrita".

O esqueleto comum para os 20 aminoácidos consiste em um grupo carboxil (COOH) e um grupo amino (NH2) unido através de um átomo de carbono, conhecido como α carbono (os 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos).

Para carbono α também se une a um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral. Esta cadeia lateral, também conhecida como Grupo R, varia em tamanho, estrutura, carga elétrica e solubilidade de acordo com cada aminoácido em questão.

Como os aminoácidos são classificados?

Os 20 aminoácidos mais comuns, ou seja, aminoácidos de proteínas, podem ser divididos em dois grupos: essencial e não essencial. Os não -essenciais são sintetizados pelo corpo humano, mas os itens essenciais devem ser adquiridos com alimentos e são necessários para o funcionamento das células.

Os aminoácidos essencial Para o ser humano e outros animais são 9:

- Histidina (h, dele)

- isoleucina (I, ILE)

- Leucina (L, Leu)

- Lysina (K, Lys)

- Metionina (M, Met)

- Fenilalanina (F, Phe)

- Treonina (T, Thr)

- Typtophan (W, TRP) e

- Valina (V, Val)

Os aminoácidos não essencial Eles são 11:

- Alanina (A, Ala)

- Arginina (R, Arg)

- Asparagina (n, asn)

- Ácido aspártico (d, asp)

- Cisteína (C, Cys)

- Ácido glutâmico (e, glu)

- Glutamina (Q, Gln)

- Glycina (G, Gly)

- Prolina (p, pro)

- serina (s, ser) e

- Tirosina (y, tyr)

Além dessa classificação, os 20 aminoácidos de proteína (dos quais formam proteínas) podem ser separados de acordo com as características de seus grupos R em:

- Aminoácidos não polares ou alifáticos: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina.

- Ácidos amina com grupos r -aromáticos: Fenilalanina, tirosina e triptofano.

- Aminoácidos polares sem carga: Serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina.

- Aminoácidos polares com carga positiva: Lisina, histidina e arginina.

- Aminoácidos polares com carga negativa: Ácido aspártico e ácido glutâmico.

Os 20 aminoácidos de proteína

Em seguida, vamos ver uma breve descrição das principais características e funções de cada um desses compostos importantes:

1. Glycina (Gly, G)

Este é o aminoácido com a estrutura mais simples, pois seu grupo R consiste em um átomo de hidrogênio (h), por isso também tem um tamanho pequeno. Foi isolado pela primeira vez em 1820 da gelatina, mas também é muito abundante na proteína que compõe seda: o fibroína.

Glycina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Não é um aminoácido essencial para os mamíferos, pois isso pode ser sintetizado pelas células desses animais de outros aminoácidos, como serina e treonina.

Participe diretamente de "canais" nas membranas celulares que controlam a passagem de íons de cálcio de um lado para o outro. Também tem a fazer na síntese de purinas, porfirinas e alguns neurotransmissores inibitórios do sistema nervoso central.

2. Alanine (asa, a)

Este aminoácido, também conhecido como Ácido 2-aminopropanóico, Ele tem uma estrutura relativamente simples, pois seu grupo R consiste em um grupo metil (-CH3), então seu tamanho também é muito pequeno.

Alanina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Faz parte de muitas proteínas e, como pode ser sintetizado pelas células do corpo, não é considerado essencial, mas metabolicamente importante. É muito abundante em fibroína de seda, de onde foi isolado pela primeira vez em 1879.

Alanina pode ser sintetizada a partir de piruvato, um composto produzido por uma rota metabólica conhecida como o Glicolise, que consiste em degradação da glicose para obter energia na forma de ATP.

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Participa do ciclo de glicose-alanina, que ocorre entre o fígado e outros tecidos dos animais, e que é uma rota catabólica que depende da proteína para a formação de carboidratos e para a obtenção de energia.

Também faz parte das reações de transaminação, na gliconeogênese e na inibição da enzima glicolítica piruvato quinase, bem como na autofagia hepática.

3. Prolina (pro, p)

A prolina (Ácido pirrolidina-2-carboxílico) É um aminoácido que possui uma estrutura específica, uma vez que seu grupo R consiste em um anel de pirrolidina, formado por cinco átomos de carbono unidos, incluindo o α Carbon Atom.

Prolina

Em muitas proteínas, a estrutura rígida deste aminoácido é muito útil para introduzir "turnos" ou "dobras". É o caso das fibras de colágeno na maioria dos animais de vertebrados, que são formados por muitos resíduos de prolina e glicina.

Nas plantas, foi demonstrado que participa da manutenção da homeostase celular, incluindo equilíbrio redox e estados de energia. Pode atuar como uma molécula de sinalização e modular diferentes funções mitocondriais, influenciar a proliferação ou morte celular, etc.

4. Valina (Val, V)

Este é outro aminoácido com grupo alifático, composto por três átomos de carbono (CH3-CH3). O nome dele IUPAC é 2-3-amino-3-butanóico ácido, Embora também possa ser encontrado na literatura como ácido α-aminalovaleriano.

Valina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

La Valina foi purificada pela primeira vez em 1856 a partir de um extrato aquoso do pâncreas de um ser humano, mas seu nome foi cunhado em 1906, dada sua semelhança estrutural com o ácido valoroso extraído de algumas plantas.

É um aminoácido essencial, porque não pode ser sintetizado pelo corpo, embora pareça não desempenhar muito mais funções, além de fazer parte da estrutura de muitas proteínas globulares.

De sua degradação, outros aminoácidos como glutamina e alanina podem ser sintetizados, por exemplo.

5. Leucina (Leu, L)

A leucina é outro aminoácido essencial e faz parte do grupo de aminoácidos de cadeia ramificado, juntamente com a valina e a isoleucina. Grupo R que caracteriza este composto é um grupo Isobutil (CH2-CH3-CH3), por isso é muito hidrofóbico (repele a água).

Leucina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Foi descoberto em 1819 como parte das proteínas das fibras musculares animais e lã de ovelha.

É muito abundante em proteínas como hemoglobina e participa diretamente na regulação da síntese de substituição e proteína, pois é um aminoácido ativo do ponto de vista da sinalização intracelular e expressão genética. Em muitos casos, é um intensificador do sabor de alguns alimentos.

6. Isoleucina (Ile, i)

Também um aminoácido da cadeia ramificada, a isoleucina foi descoberta em 1904 a partir da fibrina, uma proteína que participa da coagulação do sangue.

Isoleucina (Fonte: Taekyubabo, via Wikimedia Commons)

Como a leucina, é um aminoácido essencial, cuja cadeia lateral consiste em uma cadeia ramificada de 4 átomos de carbono (CH3-CH2-CH3).

É extremamente comum em proteínas celulares, sendo capaz de representar mais de 10% do peso destes. Ele também funciona na síntese de glutamina e alanina, bem como no equilíbrio de aminoácidos de cadeia ramificada.

7. Meionina (Met, M)

Metionina, também chamada Ácido γ-metil-α-aminobutírico, É um aminoácido descoberto durante a primeira década do século XX, isolado da caseína, uma proteína presente no leite de vaca.

Metionina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

É um aminoácido essencial, é hidrofóbico, pois seu grupo R consiste em uma cadeia alifática com um átomo de enxofre (-CH2-CH2-S-CH3).

É essencial para a síntese de muitas proteínas, incluindo hormônios, proteínas da pele, cabelo e animais. É comercializado na forma de dragees que funcionam como relaxantes naturais, úteis para dormir e, além disso, mantendo os bons cabelos e unhas.

8. Fenilalanina (Phe, f)

Fenilalanina ou Ácido β-fenil-α-aminopropiônico, É um aminoácido aromático cujo grupo r é um anel de benzeno. Foi descoberto em 1879 em uma fábrica na família Fabaceae e hoje se sabe que faz parte de muitas resinas naturais, como o poliestireno.

Fenilalanina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Como aminoácido hidrofóbico, a fenilalanina está presente em praticamente todos os domínios hidrofóbicos de proteínas. Em muitas plantas, esse aminoácido é essencial para a síntese de metabólitos secundários conhecidos como fenilpropanóides e flavonóides.

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Nos animais, a fenilalanina também é encontrada em peptídeos de grande importância, como vasopressina, melanotropina e encefalina, tudo essencial para o funcionamento neuronal.

9. Tirosina (Tyr, y)

Tirosina (Ácido β-hidroxifenil-α-aminopropiônico) é outro aminoácido aromático, cujo grupo r é um anel aromático associado a um grupo hidroxila (-OH), por isso é capaz de interagir com diferentes elementos. Foi descoberto em 1846 e geralmente é obtido da fenilalanina.

Tirosina (fonte: neurotoger / domínio público, via Wikimedia Commons)

Não é um aminoácido essencial, mas pode ser se suas rotas biossintéticas falharem. Ele tem muitas funções no corpo humano, entre as quais sua participação como substrato para a síntese de neurotransmissores e hormônios, como adrenalina e hormônio da tireóide, se destacam.

É essencial para a síntese de melanina, uma molécula que nos dá proteção contra raios ultravioleta do sol. Também contribui para a produção de endorfinas (analgésicos endógenos) e antioxidantes como a vitamina E.

Atua diretamente na fosforilação de proteínas, bem como na adição de nitrogênio e grupos sulfurados.

10. Typtophan (TRP, W)

Este aminoácido, também conhecido como Ácido 2-amino-3-indolililpropiônico, Faz parte do grupo essencial de aminoácidos e também é um aminoácido aromático, pois seu grupo R consiste em um grupo indol.

Typtophan (fonte: o uploader original era página na Wikipedia italiana. / Domínio público, via Wikimedia Commons)

Suas principais funções em animais precisam fazer, além da síntese de proteínas, com a síntese de Serotonina, um neurotransmissor, e Melatonina, Um antioxidante que também funciona em ciclos de sono e vigília.

Este aminoácido também é usado pelas células como precursor para a formação do cofator NAD, que participa de múltiplas reações enzimáticas de redução de óxido.

Nas plantas, o triptofano é um dos principais precursores da síntese de hormônios vegetais Auxinas, que participam da regulação do crescimento, desenvolvimento e outras funções fisiológicas nesses organismos.

11. Serine (Ser, S)

A serina ou o Ácido 2-amino-3-hidroxipropanóico, É um aminoácido não essencial que pode ser produzido a partir de glicina. Seu grupo R é um álcool de fórmula -CH2OH, por isso é um aminoácido polar sem carga.

Serine (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

É importante do ponto de vista funcional em muitas proteínas essenciais e é necessário para o metabolismo de gorduras, ácidos graxos e membranas celulares. Participar do crescimento muscular e saúde do sistema de saúde.

Suas funções também estão relacionadas à síntese de cisteína, purinas e pirimidinas (bases de nitrogênio), ceramida e fosfatidilserina (um fosfolipídeo de membrana). Nas bactérias, participa da síntese de triptofano e ruminantes na gliconeogênese.

Faz parte do local da enzima ativa com atividade hidrolítica conhecida como Protease serin e também participa da fosforilação de outras proteínas.

12. Treonina (Thr, T)

O Treonine ou Ácido treo-α-amino-β-butírico É outro aminoácido essencial que faz parte de um grande número de proteínas celulares em animais e plantas. Foi um dos últimos aminoácidos descobertos (1936) e tem muitas funções importantes nas células, incluindo:

- É um local conjunto para cadeias de carboidratos de glicoproteínas

- É um local de reconhecimento para proteínas quinase com funções específicas

- Faz parte de proteínas importantes, como as que formam esmalte dental, elastina e colágeno, bem como outros do sistema nervoso

- Farmacologicamente é usado como alimento, ansiolítico e suplemento antidepressivo

Treonina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

O grupo Tronine R, como o da serina, contém um grupo -OH, por isso é um álcool de estrutura -Ch -oh -ch3.

13. Cisteína (Cys, C)

Este aminoácido não essencial foi descoberto em 1810 como o principal constituinte da proteína encontrada nos chifres de diferentes animais.

Cisteína

Seu grupo R consiste em um grupo tiol ou sulfidril (-CH2-sh), por isso é fundamental para a formação de pontes de dissulfur intra-inter-internterolecular nas proteínas onde está localizado, o que é muito importante para o estabelecimento da estrutura três- dimensional destes.

Este aminoácido também participa da síntese de glutationa, de métodina, ácido lipóico, tiamina, coenzima A e muitas outras moléculas importantes do ponto de vista biológico. Além disso, proteínas estruturais muito abundantes fazem parte das queratinas, proteínas muito abundantes.

14. Asparagina (asn, n)

A asparagina é um aminoácido não essencial, pertencente ao grupo de aminoácidos polares sem carga. Este foi o primeiro aminoácido descoberto (1806), isolado do suco de aspargos.

Pode atendê -lo: fauna nociva: causas de proliferação, consequências, controleAsparagina (fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

É caracterizado por um grupo R é um carboxamida (-CH2-Co-NH2), para que possa formar facilmente pontes de hidrogênio.

É ativo no metabolismo celular e fisiologia corporal. Funciona na regulação da expressão genética e no sistema imunológico, além de participar do sistema nervoso e desintoxicação de amônio.

15. Glutamina (Gln, G)

O grupo R da glutamina é descrito por alguns autores como uma amida da cadeia lateral de ácido glutâmico (-CH2-CH2-CO-NH2). Este não é um aminoácido essencial, porque existem rotas para sua biossíntese em células animais.

Glutamina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Participe diretamente da substituição de proteínas e da sinalização celular, expressão genética e no sistema imunológico imunológico. É considerado um "combustível" para células proliferativas e tem funções como inibidor da morte celular.

A glutamina também participa da síntese de purinas, pirimidinas, ornitina, citulina, arginina, prolina e asparagina.

16. Lysina (Lys, K)

Lisina ou Ácido ε-aminocaproico É um aminoácido essencial para humanos e outros animais. Foi descoberto em 1889 como parte da caseína, gelatina, albumina de ovo e outras proteínas animais.

Lysina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Em seu grupo RA Lisina tem um grupo amino carregado positivamente (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+) caracterizado por sua hidrofobicidade.

Não apenas atua como micronutriente para células corporais, mas também é um metabólito para diferentes tipos de organismos. É essencial para o crescimento e a remodelação muscular e também parece ter atividade antiviral, na metilação de proteínas e outras modificações.

17. Histidina (his, h)

É um aminoácido "semi-descendente", porque há rotas para sua síntese em seres humanos adultos, mas nem sempre copiaram os requisitos do corpo.

Histidina

É um aminoácido polar que possui um grupo R conhecido como Imidazolio, que possui uma estrutura cíclica com dois átomos de nitrogênio cujas características permitem que eles participem de diferentes reações enzimáticas em que as transferências de prótons ocorrem.

A histidina participa da metilação da proteína, faz parte da estrutura da hemoglobina (proteína que transporta oxigênio no sangue dos animais), está em alguns dipéptídeos antioxidantes e é o precursor de outras moléculas importantes, como a histamina.

18. Arginina (Arg, R)

Este aminoácido com uma carga positivo foi isolado em 1895 das proteínas dos chifres de alguns animais. Não é um aminoácido essencial, mas é muito importante para a síntese de uréia, uma das maneiras pelas quais o nitrogênio é excretado em animais.

Arginina (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Seu R é -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH2 e atua como um regulador de secreção hormonal antioxidante, desintoxicação de amônio, regulador da expressão genética, reservatório de nitrogênio, em metilação de proteínas, etc.

19. Ácido aspártico (asp, d)

O ácido aspártico possui um grupo R com um segundo grupo carboxil (-CH2-COOH) e faz parte do grupo de aminoácidos carregado negativamente.

Ácido aspártico

Suas principais funções têm a ver com a síntese de purina, pirimidinas, asparagina e arginina. Participe de reações de transaminação, no ciclo da uréia e na síntese de inositol.

20. Ácido glutâmico (glu, e)

Também pertence ao grupo de aminoácidos carregado negativamente, com um grupo R-Ch2-COOH, muito semelhante ao do ácido aspártico. Foi descoberto em 1866 a partir de glúten de trigo hidrolisado e sabe -se que faz parte de muitas proteínas comuns em muitos seres vivos.

Ácido glutâmico (Fonte: Borb, via Wikimedia Commons)

Este aminoácido não essencial tem muitas funções importantes nas células animais, especialmente na síntese de glutamina e arginina, dois outros aminoácidos de proteína.

Além disso, ele é um importante mediador da transmissão de sinais excitatórios no sistema nervoso central de animais de vertebrados; portanto, sua presença em certas proteínas é crucial para o funcionamento do cérebro, para o desenvolvimento cognitivo, memória e aprendizado.

Referências

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